àFILAMENTY AKTYNOWE
• filamenty aktynowe inaczej mikrofilamenty
• filamenty utworzone z aktyny ( 5% wszystkich białek)
• cienkie, giętkie, bardzo elastyczne
• polimery globularnych cząstek aktyny o średnicy ok. 7nm
• łączą się w tym samym kierunku wzdłuż osi łańcucha
• Strukturalna polarność ( koniec plus i minus)
• Zdolność do szybkiego montażu i demontażu
• Tymozyna i profilina : powstrzymują polimeryzację monomerów aktyny w cytoplazmie
• Hydroliza związanego w filamencie aktynowym ATP do ADP zmniejsza
stabilność polimeru; hydroliza nukleotydu = depolimeryzacja
· W obecności ATP z aktyna G tworzy filamenty aktyny F
· Cytochalazyna D- zapobiega polimeryzacji aktyny
· Falloidyna - toksyna muchomora zielonawego- zapobiega depolimeryzacji
• łączą się w pęczki lub sieci (silniejsze)
• nadają kształt i wytrzymałość komórce
• ważny element połączeń międzykomórkowych
• tworzą włókna naprężeniowe - przyleganie do podłoża
• Filamenty aktynowe połączone w sieć tworzą korę komórki
• w tkance mięśniowej występują jako miofilamenty cienkie
biorące udział w skurczu mięśni
Pełzanie komórki:
(a) kom. wysuwa wypustki z końca wiodącego (polimeryzacja aktyny)
(b) wypustki przywierają do powierzchni (integryny)
(c) przepływ aktyny niespolimeryzowanej ( udział miozyny)
(d) do miejsc zakotwiczenia pociągana jest pozostała cześć komórki
wiodący koniec: miozyna I ; niskie stężenie jonów Ca - forma zol
tył komórki : miozyna II , wysokie stężenie jonów Ca - forma żel
Trwałe struktury ( aktyna + białka)
(a) mikrokosmki rąbka szczoteczkowego wyścielającego jelito
(b) pęczki kurczliwe w cytoplazmie – „mięśnie” komórki
(c) tymczasowe uwypuklenia w wiodącej stronie pełzającej komórki
lamellipoda – cienkie, blaszkowate wypustki, końce plus filamentów blisko błony
filopodia – cienkie, sztywne wypustki, 10-20 filamentów, których końce plus skierowane na zewnątrz, do 50um dł,
(d) pierścienie kurczliwe - podział cytoplazmy podzas podziału kom.
(e) aparat kurczliwy mięśnia
białka aktynopodobne ARP - zapoczątkowuje tworzenie rozgałęzionych
filamentów aktyny
białko ochronne – zapobiega montażowi i demontażowi końców plus
Białka rodziny Rho:
ü molekularne przełączniki ( wiązanie GDP i GTP)
ü ich aktywacja wpływa na organizację aktyny
ü Cdc42 –filopodia, zwiększa polimeryzację monomerów aktyny
ü Rac – lamellipodia, zwiększa nukleacje w kompleksach ARP oraz
odłącza czapeczkę od końców plus
àFILAMENTY POŚREDNIE
1. jeden z głównych komponentów cytoszkieletu komórkowego
2. grupa białek włókienkowych (średnica 8-12 nm)
3. Umożliwia komórce przeciwstawienie się mechanicznym stresom
4. bardzo stabilne, sztywne i wytrzymałe na rozciąganie, oporne na działanie zw. chem.
5. sieci filamentów łączą się z białkami połączeń międzykomórkowych (desmosomy)
6. sieć wewnątrz cytoplazmy, otaczająca jądro komórkowe i rozciągająca się do krańców kom.
7. swoistość komórkowa: każdy typ charakterystyczny dla poszczególnych tkanek
8. W dużej liczbie w kom. mających długie wypustki ( aksony) , mięśniowe, nabłonkowe
9. Pęczki filamentów łączone są krzyżowo przez białko pomocnicze :pektyna
• długie białka włókniste związane razem - budową przypominają linę
• stabilne dimery owinięte wokół siebie i tworzące superhelisę
• dwa dimery połączone wiązaniami kowalencyjnymi – tetramer
• tetramery łączą się tworząc linopodobny filament pośredni ( na przekroju zawsze 8)
Cztery klasy:
1) FILAMENTY KERATYNOWE - kom nabłonkowe
-keratyny różne w zależności od tkanki ( nabł.jelita a nab. skóry)
-genetyczna choroba Epidermolysis bullosa simplex – zwykłe pęcherzykowe
obdzielanie się naskórka), po urazie zniszczenie kom
1) FILAMENTY WIMENTYNOWE – kom. mięśni, tkanki łącznej, kom. glejowe
1) NEUROFILAMENTY – w kom. nerwowych
1) LAMINY JĄDROWE - wzmacniają otoczkę jądrową
- Filamenty nie są stabilne, ulegają demontażowi i formowaniu na nowo podczas podziału kom.
- Fosforylacja lamin : osłabione wiązania pomiędzy tetramerami
- Defosforylacja lamin: ponowne połączenia lamin
àMIKROTUBULE
• struktura cytoszkieletu
• włóknista rurkowata struktura (~25 nm)
• długie stosunkowo sztywne rurki białkowe
• powstaje w wyniku polimeryzacji białka tubuliny
• mogą być szybko zdemontowane w jednym miejscu i uformowane w innym
• rola: a) transport wewnątrzkomórkowy
b) tworzą rzęski lub wici umożliwiające ruch komórki
c) tworzą włókna wrzeciona kariokinetycznego
Tubulina – dimer : α-tubulina i β-tubulina
γ tubulina (w centrosomie) - punkt startowy do wzrostu mikrotubuli
Spolaryzowanie protofilamentu nadaje polarność mikrotubuli
- określa kierunek transportu wewnątrzkomórkowego
CENTROSOM
- ośrodke organizacji mikrotubul
- obecny po jednej stronie jądra
- organizuje mikrotubule w układ promieniujący od jądra
- zawiera setki struktur o kształcie pierścienia ( utworzony przez tubulinę γ)
- każdy pierścień tubuliny γ – miejsce nukleacji do wzrostu jednej mikrotubuli
- Jeśli mikrotubula jest stabilizowana przez przyłączenie do w odległym rejonie
to tworzy się stabilne połączenie
a) transport wewnątrzkomórkowy
Dyneina jest na stałe przyłączona do cytoplazmatycznych mikrotubul
i przemieszcza je w kierunku końca minus ( w kierunku centrosomu , do wnętrza)
Kinezyna - białka przemieszczają się w kierunku końca plus mikrotubuli
(od centrosomu, na zewnątrz)
Odwracalne zmiany kształtu białka kinezyny przy użyciu energii ATP
Kinezyna : ruch organelli i pęcherzyków w obrębie komórki
b) tworzą wici i rzęski
c) wrzeciono podziałowe:
- rusztowanie zbudowane z mikrotubul
- Kolchicyna : wiąże się z wolnymi cząsteczkami tubuliny
efekt : zahamowanie polimeryzacji, wrzeciono zanika i
brak rozdziału chromosomów
- Taksol : wiąże się ściśle z mikrotubulami
efekt: zapobiega uwalnianiu się podjednostek tubulinowych,
które stale rosną , a nie są w stanie się skracać
- Leki antynowotworowe (antymitotyczne) stabilizują lub destabilizują
mikrotubule
Finalshadow