WITAMINY I KOENZYMY :
Koenzymy są częścią składaną holoenzymu i są niezbędne prawie dla wszystkich reakcji enzymatycznych /z wyjątkiem hydrolizy/. Są wytwarzane na bazie witamin rozpuszczalnych w wodzie.
Witamina jest najważniejszą częścią koenzymu /stanowi jego rdzeń/. Brak lub niedobór witamin spowalnia tempo syntezy koenzymów, a tym samym wpływa na przemiany metaboliczne (zaburza metabolizm). Witaminy są wytwarzane głównie przez mikroorganizmy i rośliny. Organizmy zwierzęce mają zdolność do syntezy tylko niektórych witamin (muszą korzystać z surowców roślinnych, czy też wykorzystywać zdolność mikroorganizmów).
W reakcjach wymagających koenzymów :
enzym - substrat - koenzym
E ~ S – koenzym Ø w obrębie, którego dokonują się odpowiednie przegrupowania wokół wiązań chemicznych substratu – w wyniku czego wiązania te ulegają rozerwaniu – w ich miejsce tworzą się nowe wiązania umożliwiające przekształcenie substratu w produkt.
Koenzymy dzielą się na :
ð współdziałające z oksydoreduktazami
ð współdziałające z transferazami
ð koenzymy liaz, izomeraz, ligaz
/Niektóre koenzymy mogą współdziałać z enzymami z kilku klas/.
www ENZYMY OKSYDOREDUKTAZ :
o NAD+ (dinukleotyd nikotynamidoadeninowy)
o NADP+ (fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego)
o FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy)
o FMN (mononukleotyd flawinowy)
o Koenzym Q (ubichinon)
o Kwas liponowy
o Heminy
Ä NAD+ (dinukleotyd nikotynamidoadeninowy) :
Zbudowany z dwóch nukleotydów :
ó Amid kwasu nikotynowego
ó AMP
NAD+ ~ NADP+
Grupą aktywną w/w koenzymów jest amid kwasu nikotynowego.
Jest on też witaminą :
ð Wit. PP /Dzienne zapotrzebowanie 10-25 mg/
ð Wit. B3
ð Niacyna
ð Wit. przeciwpelagrycena (?)
W witaminie tej (w pierścieniu pirydynowym) znajduje się IV-rzędowy azot posiadający dodatni ładunek. Powoduje to, że amid kwasu nikotynowego i cały koenzym mają ładunek dodatni.
Witamina PP przyjmując e- i p+ (2e- i 1p+) odwodorowuje substraty sama redukując się. Formę zredukowaną tych dwóch koenzymów stanowią :
N NADH + H+
N NADPH + H+
NAD+ przekazuje e- i p+ na przenośniki łańcucha oddechowego i dlatego przyjmuje się, że jest to koenzym biorący udział w przemianach katabolicznych.
NADPH + H+ utlenia się przekazując e- i p+ na różne układy, dlatego przyjmuje się, ze bierze udział w różnych reakcjach redukcji przebiegających w procesach anabolicznych.
Niedobór witaminy PP może być przyczyną :
þ Stanów zapalnych skóry (pelagra)
þ Zaburzeń trawienia
þ Zaburzeń w centralnym układzie nerwowym (depresje, majaczenie)
Duże ilości w :
Ä otręby
Ä kawa palona
Ä drożdże
Ä mleko
Ä mięso ryb
Ä FAD (dinukleotyd flawinoadeninowy) :
ó FMN
W obydwu przypadkach najważniejszą rolę pełni flawina, gdyż to ona przyjmuje i oddaje e- i p+.
Flawina połączona jest z pięciowęglowym alkoholem – rybitolem. flawina + rybitol à ryboflawina = wit. B2
Flawina w formie utlenionej ma kolor żółty, natomiast w formie zredukowanej jest bezbarwna. Forma zredukowana :
N FADH2
N FMNH2
1
Niedobór witaminy B2 może być przyczyną :
þ Osłabienia wzroku
þ Zmian wokół oczu
þ Światłowstrętu
þ Stanów zapalnych języka
þ Pękania i łuszczenia warg
Ä zielone warzywa
Ä mąka razowa
Ä wątroba wołowa
/Dzienne zapotrzebowanie 3mg/
Ä KWAS LIPONOWY :
Podczas reakcji redukcji przyjmuje 2e- i 2p+, w formie utlenionej występują w nim mostki S - S. Koenzym ten współdziała z oksydoreduktazami i transferazami, biorąc udział transporcie grup acylowych.
Zasadniczą funkcją jest :
Ö Współdziałanie z difosforanem tiaminy i koenzymem A podczas dekarboksylacji 2-oksokwasów (pirogronian).
Ä KOENZYM Q :
(nie trzeba znać wzoru J)
Występuje w mitochondriach, a jego analog występujący w chloroplastach to plastochinon.
Bierze udział w przenoszeniu e- i p+ w łańcuchu oddechowym – jest to ostatnie ogniwo łańcucha oddechowego, gdzie e- i p+ wędrują razem, dalej przekazywane są tylko e-, natomiast p+ przekazywane są do środowiska, a później do przestrzeni międzybłonowych mitochondriów.
Ä HEMINY KOMÓRKOWE :
O charakterze żelazoporfiryn. Tworzą grupy prostetyczne wielu enzymów z klasy oksydoreduktaz (peroksydaz, oksydazy cytochromowej, katalazy). Stanowią też grupę prostetyczną cytochromów (białek biorących udział w transporcie e- w łańcuchu oddechowym).
Cytochromy, mimo że swoją budową przypominają hemoglobinę (zwłaszcza w części hemowej), to jednak znacznie różnią się :
Ì Żelazo w hemoglobinie zawsze dwuwartościowe Fe2+
Ì Żelazo, centralnie umieszczone w hemie, w cytochromach zmienia swoją wartościowość z Fe2+ na Fe3+, to ono przyjmuje i oddaje e-
Ì Część białkowa połączona jest z hemem słabymi wiązaniami koordynacyjnymi powstałymi między żelazem a pierścieniem imidazolowym histydyny.
...
Jacek-Paulina