Aminokwasy to związki chemiczne, zawierające grupę aminową -NH2 (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową) oraz resztę biogenną która może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. -> z rodnikiem niepolarnym glicyna Gly alanina Ala fenyloalanina Phe walina Wal prolina Pro leucyna Leu izoleucyna Ile > z rodnikiem polarnym lecz niezjonizowanym cystyna Cys-S-S-Cys cysteina Cys metionina Met tryptofan Trp treonina Thr tyrozyna Tyr -> kwaśne z dodatkową gr karboksylową kw. asparaginowy Asp kw. glutaminowy Glu oraz ich aminy asparagina Asn glutamina Gln -> zasadowe lizyna Lys arginina Arg histydyna His -> hydroksyaminikwasy seryna Ser treonina Thr -> siarkowe Cysteina Cys cystyna Cys-S-S-Cys metionina Met -> aromatyczne i heterocykliczne fenyloalanina Phe tyrozyna Tyr tryptofan Try prolina Pro -> niebiałkowe aminokwasy występujące w komórkach głównie roślin i mikroorganizmów, w postaci nie związanej z białkami. Są homologami, izomerami (izomeria) lub pochodnymi aminokwasów białkowych.np ornityna B-alanina cytrulina kanawalina homoseryna ->białkowe np. alanina Ala walina Val leucyna Leu izoleucyna Ile prolina Pro seryna Ser treonina Thr tryptofan Try fenyloalanina Phe -> egzogenne (dostarczane) fenyloalanina Phe izoleucyna Ile leucyna Leu lizyna Lys metionina treonina Thr tryptofan Trp walinaVal histydyna His -> endogenne wytwarzane w org Gly Ala Ser Cys Asp Glu Asn Gln(glutamina) Pro Tyr Punkt izoelektryczny, pI – wartość pH, przy której populacja cząsteczek posiadających grupy funkcyjne mogące przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny (np. aminokwasy) zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero. Stężenie jonu obojnaczego przyjmuje wtedy maksymalną wartość, a stężenia form anionowej i kationowej mają jednakowe, minimalne stężenie. W przypadku związków słabo rozpuszczalnych występują wtedy też niezdysocjowane cząsteczki(ph mniejszy od pI kation) BIAŁKA Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami.Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne 1),złożone fosfoproteiny gliko- chromo- nukleo- lipoproteiny 2 , proste a) fibrylarne (skleroproteiny) b) globularne b1) polipeptydy ( protaminy) b2) właściwe histony albuminy globuliny gluteiny prolaminy Białka mają następujące funkcje: kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów, kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce, ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna, wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych, bufory, kontrola wzrostu i różnicowania, immunologiczna, budulcowa, strukturalna. przyleganie komórek (np. Kadheryny) regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych Wiązanie peptydowe to wiązanie chemiczne (zwane też wiązaniem amidowym) łączące grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach rezonansowych: cis i trans. Denaturacja białka - zmiany w III- i IV-rzędowej strukturze białka natywnego, które prowadzą do utraty aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej Podczas denaturacji niszczone są wiązania wodorowe, a w obecności odczynników redukujących zerwaniu ulegają wiązania disulfidowe.( skrajne wartości ph wysoka temp jony metali ciężkich detergenty niektóre zw aromatyczne Wysalanie białek - tzw. wypadanie białek z roztworu. Polega na odwodnieniu białka w wyniku wiązania wody przez jony soli. Proces ten nie narusza struktury IV, III, II ani tym bardziej I białka, więc jest odwracalny Metoda wytrącania i rozdziału białek polegająca na dodaniu do roztworu odpowiedniej ilości soli np. siarczanu amonu; wysalanie białka jest procesem odwracalnym, nie powoduje denaturacji; białko najłatwiej wysolić w pH równym jego punktowi izoelektrycznemu. Koagulacja, zlepianie się cząstek (np. tworzących aerozol lub roztwór koloidalny) w większe zespoły, co powoduje powstawanie zwartego koagulatu lub przejście zolu w żel.Koagulacja białka występuje na skutek zniszczenia jego trzeciorzędowej struktury, prowadzącej do łączenia się rozpuszczalnych w wodzie białek w nierozpuszczalne strzępki i całkowitej utraty ich aktywności biologicznej. Koagulacja białek może następować pod wpływem temperatury lub czynników chemicznych. Holoenzym - enzym, który składa się z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej (koenzym). Taka budowa cechuje większość enzymów. Apoenzym to białkowa część enzymu, która po połączeniu z koenzymem stanowi holoenzym. Z reguły dopiero holoenzym jest w pełni funkcjonalnym enzymem, bowiem koenzymy odgrywają kluczową rolę w mechanizmie reakcji enzymatycznej. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować. Koenzym - Niebiałkowa część enzymu. Często może odłączać się od jednego enzymu i przyłączać się do drugiego; tak zachowują się np. koenzymy przenoszące wodór na enzymy łańcucha oddechowego (NAD, FAD). Jeśli koenzym jest na stałe przyłączony do cząsteczki enzymu, to nosi nazwę grupy prostetycznej. Grupa prostetyczna, niebiałkowy fragment cząsteczki enzymu (białka złożonego), np. polisacharyd, lipid, porfina, kation metalu, znajdująca się w jego centrum aktywnym i decydująca o przyłączeniu substratu.Grupa prostetyczna może być połączona odwracalnie z apoenzymem i spełniać rolę koenzymu. Grupa prostetyczna decyduje o specyficznej roli cząsteczki białka (hem, hemoglobina).
Klasa 1: oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H3O+ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH2 + B → A + BH2; Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC; Klasa 3: hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H2O → A + B; Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B; Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA; Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB; Model "klucza i zamka"W 1894 roku Emil Fischer zasugerował, że zarówno miejsce aktywne enzymu jak i substrat posiadają specyficzne, komplementarne względem siebie kształty. Model ten często przyrównuje się do "klucza i zamka". Enzym łączy się z substratem, tworząc nietrwały kompleks enzym-substrat. Model ten tłumaczy specyficzność enzymu względem substratu, jednak nie wyjaśnia, w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy. Model indukowanego dopasowaniaW 1958 roku Daniel Koshland zmodyfikował model "klucza i zamka". Enzymy są strukturami giętkimi, w związku z czym możliwa jest modyfikacja kształtu enzymu w wyniku interakcji z substratem. Łańcuchy boczne aminokwasów tworzące miejsce aktywne enzymu mogą przemieszczać się w jego obrębie, dopasowując się do kształtu specyficznego substratu. W przeciwieństwie do modelu "klucza i zamka", ten model wyjaśnia specyficzność enzymów oraz sposób stabilizacji stanu przejściowego. Nazywa się go modelem "rękawiczki i ręki" Mechanizm działania enzymów polega na łączeniu się specyficznego miejsca w jego cząsteczce, tzw. centrum aktywnego z substratem, co prowadzi do powstania nietrwałego kompleksu enzym-substrat, a po zakończeniu od enzymu oddziela się produkt. Większość enzymów wykazuje wysoką specyficzność w stosunku do substratu. Enzymy nie biorą udziału w samej reakcji i nie zużywają się. Aktywność enzymów zależy od temperatury, pH środowiska, stężeń substratów, produktó, ilości samego enzymu Inhibitor (łac. inhibeo - zatrzymuję) to związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chemicznej. Proces ten nazywa się inhibicją. Inhibitorem można nazwać zarówno substancję powodującą spowolnienie lub zatrzymanie reakcji niekatalizowanej jak i substancję obniżającą aktywność katalizatora w reakcji katalizowanej. Odwrotnym działaniem do inhibitora charakteryzuje się katalizator. Katalizator to substancja, która dodana do układu reakcyjnego przyspiesza (katalizuje) reakcję i odtwarza się po każdym elementarnym przekształceniu substratu w produkt, zgodnie z równaniami: Reakcja bez katalizatora: A + B --> AB Reakcja z katalizatorem: A + K --> AK AK + B --> AB + K Katalizator nie wpływa na położenie równowagi reakcji odwracalnej, ponieważ w równym stopniu zwiększa szybkość reakcji w obie strony. Katalizator może zwiększać selektywność reakcji, jeżeli zwiększa szybkość tworzenia się produktu głównego, a nie przyspiesza reakcji ubocznych (lub słabiej je przyspiesza). Inhibicja nieodwracalna- inhibitor wiąże sie trwale z resztami aminokwasow w centrum aktywnym enzymu trwale go imaktywujac np penicylina, amid kw jodooctowego inhibicja enzymu odwracalna, hamowanie aktywności enzymu, które polega na współzawodnictwie → inhibitora strukturalnie podobnego do substratu z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu (kompetycyjna) albo na wiązaniu się inhibitora niekompetycyjnego z miejscami innymi niż miejsce aktywne, co zmniejsza szybkość katalityczną enzymu przez zmianę konformacyjną jego cząsteczki (niekompetycyjna) KOMPETYCYJNA współzawodnictwo między inhibitorem a substratem o centrum aktywne enzymu. Stopień zachamowania reakcji zależy od st.inhibitora, st substratu ,stopnia powinowadztwa enzymu do substratu i inhibitora. Przy dużch st substratu działąnie inhibitora może być przezwyciężone. Nie nastąpi zmiana wartości Vmax, ale w obecności inhibitora pozornie zmieni się powinowadztwo enzymu do jego substrat i dlatego Km wzrasta np inhibicja dehydrogenezy bursztynianowej przez malanian NIEKOMPETYCYJNA polega na blokowaniu entrum aktywnego enzymu przez zw niepodobne strukturalnie do substratu. Inhibitor wiąże sie w innym miejscu niż centrum akt powodując zmianę przestrzennego kształtu enzymu co prowadzi do zmniejszenia aktywności katalitycznej.Stopień zahamowania zależy od st inhubitora, powinowadztwa enzymu do inhibitora, nie zależy od st substratu.Efekt działania inhibitora nie można przewyciężyć przez zwiększenie st substratu dlatego zmniejsza się Vmax. Powinowadztwo enzymu do substratu pozostaje niezmienne więc Km też sie nei zmnienia
ezw75