aminokwasy - artykuł.pdf - chemia organiczna(1) - lili.lu18

Spis treści

• Aminokwasy

• Rola wybranych aminokwasów

• Wzory aminokwasów i produkty ich przemian

Strona 1 z 5

Aneta Rzewnicka

R OLA AMINOKWASÓW W ŻYCIU CZŁOWIEKA

Opiekun pracy: dr Stanisław Porwański

1. Aminokwasy

1.1. Definicja aminokwasów

Aminokwasy są elementarnymi składnikami białek, enzymów, hormonów peptydowych,

glikopeptydów, wielu toksyn, antybiotyków peptydowych, alkaloidów i szeregu innych produktów

naturalnych [1] .

Aminokwasy są związkami chemicznymi, zawierającymi dwie grupy funkcyjne, a mianowicie

zasadową grupę aminową oraz kwasową grupę karboksylową [2] . Każdy aminokwas oprócz grup

funkcyjnych zawiera atom wodoru i charakterystyczny dla siebie podstawnik. Podstawniki te mogą

stanowić takie grupy jak reszty alifatyczne, aromatyczne, heterocykliczne, grupa hydroksylowa,

tiolowa, guanidynowa, a także dodatkowa grupa aminowa bądź karboksylowa [1] .

Wzór ogólny aminokwasów w projekcji Fischera możemy przedstawić następująco:

1.2. Struktury aminokwasów

Ze względu na to, że aminokwasy zawierają w cząsteczce zarówno grupę kwasową jak i zasadową,

zachodzi w nich wewnątrzcząsteczkowa reakcja kwas – zasada i związki te istnieją głównie w

formie jonów obojnaczych, zwanych także zwitterjonami [2] .

Jony obojnacze aminokwasów są rodzajem wewnętrznych soli i dlatego mają wiele właściwości

fizycznych typowych dla soli. Między innymi wykazują duże momenty dipolowe, są dobrze

rozpuszczalne w wodzie, trudno rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, są to substancje

krystaliczne o dość wysokich temperaturach topnienia [2] .

• Aminokwasy białkowe

• Podsumowanie i bibliografia

1.3. Właściwości aminokwasów

1.3.1. Właściwości kwasowo – zasadowe

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, co oznacza że mogą reagować jak kwasy lub zasady,

w zależności od środowiska reakcji. W wodnym roztworze kwasowym jon obojnaczy aminokwasu

zachowuje się jak zasada i przyłącza proton, w wyniku czego zyskuje ładunek dodatni i tworzy się

kation [2] .

Ładunek dodatni zlokalizowany jest przy grupie –NH 3 + , a dokładnie na atomie azotu. Jeżeli

aminokwas zostanie umieszczony w polu elektrycznym, to tak jak ma to miejsce w przypadku

kationów będzie poruszał się w kierunku katody.

Natomiast w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy zachowuje się jak kwas, który oddając

proton zyskuje ładunek ujemny i tworzy się anion [2] . Cząsteczka aminokwasu przyjmuje ładunek

ujemny, który zlokalizowany jest na atomie tlenu w grupie karboksylowej. Kiedy aminokwas

zostanie umieszczony w polu elektrycznym będzie zachowywał się jak anion i poruszał w kierunku

anody. Musi zatem istnieć taka wartość

pH przy której aminokwas znajdujący się w

polu elektrycznym nie porusza się w kierunku żadnej elektrody. Istnieje on wówczas w postaci jonu

obojnaczego. Wartość pH, przy którym aminokwas występuje w przeważającej ilości w postaci

jonu obojnaczego w roztworze danego aminokwasu nazywana jest punktem izoelektrycznym i

oznaczana symbolem pH i [1] .

1.3.2. Rozpuszczalność i temperatura topnienia

Jonowa budowa aminokwasów wpływa na ich rozpuszczalności. Większość aminokwasów

białkowych jest rozpuszczalna w wodzie, a prawie wszystkie, za wyjątkiem proliny są trudno lub w

ogóle nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, nawet polarnych, takich jak

Alkohole czy ketony. Z kolei aminokwasy aromatyczne, kwasowe a także cysteina trudno

rozpuszczają się w wodzie, tzn. ich rozpuszczalność w temperaturze pokojowej nie przekracza 1g w

100cm 3 . Do najtrudniej rozpuszczalnych należą cysteina, tyrozyna, histydyna, kwas asparaginowy

oraz kwas glutaminowy. Najłatwiej natomiast w wodzie rozpuszczają się hydroksyprolina i glicyna.

Aminokwasy białkowe wykazują dobrą rozpuszczalność w wodnych i alkoholowych roztworach

kwasów nieorganicznych w amoniaku i w wodnych roztworach zasad, takich jak roztwór węglanu

sodu lub potasu.

Wszystkie aminokwasy są substancjami krystalicznymi, które wykazują wysokie temperatury

topnienia. Najczęściej temperatura rozkładu aminokwasów białkowych przekracza 200 o C,a w

niektórych przypadkach nawet 300 o C. Wysokie temperatury topnienia aminokwasów wynikają z

ich jonowej budowy [1] .

1.4. Podział aminokwasów

Istnieje wiele możliwości podziału aminokwasów, w swojej pracy przedstawiam jeden z nich. Jest

to podział na podstawie charakterystyki właściwości podstawnika. Wyróżniamy zatem siedem

głównych grup, a mianowicie:

1. Aminokwasy alifatyczne

2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową

3. Aminokwasy siarkowe

4. Aminokwasy aromatyczne

5. Aminokwasy amidowe

6. Aminokwasy kwasowe

7. Aminokwasy zasadowe

1. Aminokwasy alifatyczne

W tej grupie aminokwasów łańcuch boczny stanowi łańcuch alifatyczny, który może być

rozgałęziony lub nierozgałęziony. Do tej grupy zaliczamy glicynę, alaninę, walinę, leucynę,

izoleucynę oraz prolinę.

W glicynie najmniejszym aminokwasie o najprostszej strukturze miejsce łańcucha bocznego

zajmuje atom wodoru. W cząsteczce tego aminokwasu występują dwa atomu wodoru, przyłączone

do centralnego atomu węgla, w związku z tym jako jedyny aminokwas nie jest on czynna

optycznie. Alifatyczne łańcuchy boczne aniliny, waliny, leucyny i izoleucyny są chemicznie

niereaktywne i hydrofobowe [3] .

2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową

Aminokwasy te zawierają grupę hydroksylową podstawioną w miejsce wodoru przyłączonego do

pierwszego atomu węgla w podstawniku. W grupie tej wymienić możemy serynę i treoninę.

Obecność grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym sprawia, że aminokwasy te wykazują

charakter polarny [3] .

3. Aminokwasy siarkowe

W tej grupie aminokwasów w łańcuchu bocznym obecna jest siarka. Zaliczamy do nich metioninę

oraz cysteinę. Alifatyczny łańcuch jest chemicznie niereaktywny, a także hydrofobowy. Cysteina

jest hydrofobowa, jednak w przeciwieństwie do metioniny jej łańcuch boczny jest bardzo

reaktywny i zdolny do tworzenia z inną cząsteczką cysteiny wiązań disiarczowych [3] .

4. Aminokwasy aromatyczne

Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu bocznym pierścienie aromatyczne. Należą do nich

fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Aminokwasy te dzięki obecności pierścieni aromatycznych

wykazują właściwości hydrofobowe [3] .

5. Aminokwasy amidowe

Aminokwasy tej grupy posiadają zmodyfikowaną grupę karboksylową, w której grupa

hydroksylowa została zastąpiona grupą amidową. Wśród aminokwasów tej grupy wyróżnić

możemy asparaginę i glutaminę.

Łańcuchy boczne tych aminokwasów pozbawione są ładunku , jednak wykazują one charakter

polarny [3] .

6. Aminokwasy kwasowe

Wykazują one odczyn kwaśny, co spowodowane jest obecnością dodatkowej grupy karboksylowej.

Zaliczamy do nich kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy.

Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych w wodzie ulegają deprotonowaniu i uzyskują ładunek

ujemny, stąd zaliczane są do kwasowych [3] .

7. Aminokwasy zasadowe

Obecność dodatkowej grupy aminowej sprawia, że aminokwasy te wykazują odczyn zasadowy. Do

grupy tej zaliczamy lizynę, argininę i histydynę.

Grupy aminowe łańcuchów bocznych tych aminokwasów w wodzie ulegają z kolei protonowaniu i

uzyskują ładunek dodatni, stąd zaliczamy je do aminokwasów zasadowych [3] .

2. α – Aminokwasy (aminokwasy białkowe)

Aminokwasy jak już było wspomniane są podstawowymi elementami budowy białek. Białka

wszystkich gatunków są zbudowane z 20 standardowych aminokwasów, które należą do szeregu L

[3] .

Aminokwasy wchodzące w skład białek często nazywane są aminokwasami białkowymi. Możemy

je podzielić na pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowe. Podział ten jednak jest związany z procesem

biosyntezy białek, nie zaś z rzędowością grup aminowych. Wszystkie aminokwasy białkowe należą

do grupy α – aminokwasów, co oznacza że obie grupy funkcyjne tj. grupa aminowa i karboksylowa

przyłączone są do tego samego atomu węgla, oznaczanego często C α . Aminokwasy białkowe za

wyjątkiem glicyny należą zgodnie z projekcją Fischera do szeregu konfiguracyjnego L.

Natomiast zgodnie z zasadami konfiguracji absolutnej określanej na podstawie projekcji

Newmanna, aminokwasy białkowe mają konfigurację S (wyjątek stanowi cysteina) [1] .

2.1. Właściwości fizjologiczne aminokwasów białkowych

2.1.1. Zapach i smak

Aminokwasy białkowe należą do aminokwasów pierwszorzędowych, często określanych mianem

aminokwasów kodowanych. Większość z nich nie posiada zapachu, jednak można wymienić kilka

aminokwasów, które go posiadają. I tak cysteina i metionina, obecność siarki w strukturze tych

aminokwasów powoduje, że mają one bardzo nieprzyjemną woń siarkowodorowo – merkaptanową.

Z kolei kwas glutaminowy, który jest głównym składnikiem przypraw do zup typu maggi ma

charakterystyczny zapach, który pobudza apetyt, jest to zapach hydrolizatu białkowego (rosołu).

Wiele produktów spożywczych zawdzięcza swój zapach związkom jakie tworzą się w wyniku

reakcji aminokwasów z węglowodanami, np. zapach świeżo upieczonego chleba wynika z

obecności produktów powstałych w wyniku reakcji proliny z glukozą w trakcie pieczenia.

Natomiast jeśli chodzi o smak aminokwasów białkowych to z reguły określany jest on jako słodki

lub gorzki, jednak istnieją różnice w ocenie smaku, ponieważ wynika to z subiektywnej oceny

każdego organizmu. Do aminokwasów, które nie posiadają zapachu zaliczamy lizynę, tryptofan,

asparaginę i argininę. Do „ słodkich” aminokwasów należą glicyna, alanina, seryna i treonina, z

kolei do „gorzkich” zaliczamy tyrozynę, leucynę i izoleucynę. Smak wielu produktów spożywczych

zależy od występujących w nich wolnych aminokwasów, tak jak w przypadku ryb, produktów

pochodzenia morskiego, a także serów, przypraw maggi czy sosu sojowego [1] .

aminokwasy - artykuł.pdf

Plik z chomika:

Inne pliki z tego folderu:

Inne foldery tego chomika: