1. Przemiany anaboliczne i kataboliczne
Anabolizm jest to proces syntezy złożonych związków organicznych z substancji prostych np. proces syntezy białek z aminokwasów, cukrów z dwutlenku węgla i wody, synteza glikogenu z glukozy. Warunkiem do prawidłowego zajścia tych reakcji jest stałe pochłanianie energii, ponieważ związki o niewielkich zasobach energetycznych przekształcane są w związki wysokoenergetyczne, co wiąże się z przejściem na wyższy stopień energetyczny.
§ Biosynteza DNA (replikacja),
§ Biosynteza RNA (transkrypcja)
Katabolizm jest to proces rozpadu złożonych związków organicznych na związki prostsze o znacznie mniejszych zasobach energetycznych. W tych przemianach produkty znajdują się na niższym poziomie energetycznym niż substraty. Najważniejszym procesem katabolicznym jest oddychanie w czasie, którego utlenianie cukrów prowadzi do powstania dwutlenku węgla i wody z równoczesnym uwalnianiem energii zmagazynowanej w wysokoenergetycznych wiązaniach chemicznych.
§ Cykl Krebsa (cykl kwasu cytrynowego),
§ Łańcuch oddechowy
2. Związki makroergiczne – to związki pełniące rolę nośników energii w komórce. Mają one w swoich cząsteczkach pewne szczególne wiązania – wiązania makroergiczne (wiązania wysokoenergetyczne). Charakterystyczny rozkład elektronów wokół takich wiązań powoduje, że ich rozpad dostarcza dużych ilości energii. Związki makroergiczne mogą mieć różną strukturę chemiczną. Dzielimy je na cztery grupy w zależności od typu wiązania makroergicznego. Są to związki o wiązaniach:1. bezwodnikowych fosforanowo-fosforanowych,2. bezwodnikowych karboksylo-fosforanowych,3. guanidyno-fosforanowych,4. tioestrowych.Związki o wiązaniach z trzech ostatnich wymienionych grup nie odgrywają szczególnej roli w metabolizmie.
3. Atp - adenozynotrójfosforan, nukleotyd, zawiera 3 reszty kwasu ortofosforowego(V), resztę adeniny i rybozy. ATP wchodzi w reakcje tylko w obecności kationów metali dwuwartościowych (np. Mn2+,, Mg2+), z którymi tworzy kompleksy. ATP powstaje w wyniku fosforylacji substratowej (fosforylacja) oraz w procesie chemiosmozy (fosforylacja oksydacyjna i fosforylacja fotosyntetyczna).
ATP jest aktywnym czynnikiem fosforylującym - łatwo odszczepia jedną resztę kwasu ortofosforowego(V) przekształcając się w ADP. Wydzielana jest przy tym znaczna ilość niezbędnej dla organizmu energii. ATP bierze udział w biosyntezie kwasów tłuszczowych. Reagując z aktyną i miozyną powoduje skurcz mięśni.
4. Fosforylacja – reakcja chemiczna zachodząca w organizmach żywych przy udziale enzymów, prowadząca do wytworzenia związku wysokoenergetycznego - ATP z ADP i reszty ortofosforanowej(V), będącego bezpośrednim źródłem energii we wszystkich procesach endoergicznych. Fosforylacja jest podstawowym mechanizmem gromadzenia i przechowywania energii chemicznej.
Fosforylacja fotosyntetyczna – powstawanie ATP w świetlnym etapie fotosyntezy; energia do syntezy ATP uwalniana jest stopniowo, gdy elektron wybity z chlorofilu przechodzi przez szereg przenośników o coraz wyższym potencjale oksydoredukcyjnym. Wyróżnia się f.f. cykliczną i niecykliczną. F.f. cykliczna jest związana z → fotosystemem I (P700) i zachodzi zarówno w fotosyntezie roślinnej, jak i bakteryjnej. Polega na przekazaniu elektronu z ferredoksyny z powrotem na P700 poprzez m.in. cytochrom b₆. F.f. niecykliczna związana jest z fotolizą wody; zachodzi w trakcie przekazywania elektronów z fotosystemu II (P680) na fotosystem I, w momencie utlenienia plastocyjaniny przez cytochrom f. F.f. niecykliczna zachodzi tylko w fotosyntezie roślin i sinic.
Fosforylacja oksydacyjna – proces syntezy ATP z ADP i fosforanu nieorganicznego zachodzący w mitochondriach, sprzężony z transportem wodoru na tlen w łańcuchu oddechowym. Mechanizm f.o. jest oparty na oddzielnym transportowaniu elektronów i protonów (te pierwsze przekazywane są przez system przenośników białkowych); protony wypompowywane są poza mitochondrium, co prowadzi do powstania gradientu protonów w poprzek błon mitochondrialnych. Powrót protonów wywołany tym gradientem jest możliwy tylko w określonych miejscach, w których działa enzym syntetaza ATP, otwierająca specyficzne kanały błonowe dla wodoru, a zarazem katalizująca syntezę ATP. Ostatecznie energia niezbędna do syntezy ATP pochodzi bezpośrednio z dyfuzyjnego ruchu protonów do wnętrza mitochondrium.
Fosforylacja substratowa - reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego – substratu – bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób wytwarzania ATP jest ewolucyjnie najstarszy, jednak ilość związków, które mogą wejść w reakcję fosforylacji substratowej jest ograniczona.
Substrat wysokoenergetyczny(ufosforylowany) + ADP → produkt niskoenergetyczny + ATP.
5. Wiązania peptydowe – umowna nazwa wiązania amidowego występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu.
Rys. 1. Wiązanie peptydowe
Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego. Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.
Rys. 2. Formy mezomeryczne wiązania peptydowego
Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzy oligopeptydy (umownie, do 10 reszt aminokwasowych), polipeptydy (do 100 reszt) oraz białka (powyżej 100 reszt).
Najczęściej obiema cząsteczkami są α-aminokwasy naturalne. Polimery naturalne powstałe z połączenia aminokwasów wiązaniami peptydowymi to białka. Wiązania peptydowe występują też w polimerach syntetycznych zwanych poliamidami, w tym przypadku jednak identyczne chemicznie wiązania są nazywane wiązaniami amidowymi.
Rys. 3. Fragment białka z zaznaczonym na niebiesko wiązaniem peptydowym
Wiązanie peptydowe tworzą też często łańcuchy boczne aminokwasów w białkach, takich jak lizyna, z cząsteczkami przyłączonymi do białka (koenzymami).
Rys. 4. Połączenie lizyny białka z kwasem liponowym
6. Struktury i wiązania występujące w białkach
A. Struktura pierwszorzędowa: to liniowe ułożenie aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Sekwencję tę wyznacza się na podstawie kolejności ułożenia zasad azotowych w genie kodującym dane białko. W strukturze pierwszorzędowej zawarte są również położenia innych wiązań kowalencyjnych. Są to głównie wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni, ale nie w sekwencji liniowej aminokwasów. Owe wiązania poprzeczne między odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między częściami tego samego łańcucha powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, sąsiadujących ze sobą w przestrzeni.
B. Struktura drugorzędowa:
to regularne pofałdowanie regionów łańcucha polipeptydowego. Mamy tu dwie konformacje: α helisa i struktura β.
W helisie alfa aminokwasy ustawiają się tak, że tworzą spiralę. Wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz helisy. Wiązanie które stabilizuje tę strukturę to wiązanie wodorowe występujące między tlenem grupy karboksylowej jednego aminokwasu a wodorem grupy aminowej aminokwasu drugiego w tym samym łańcuchu polipeptydowym. W strukturze beta również wiązanie wodorowe umożliwia istnienie takiej konformacji białka, jednak tu wiązanie to występuje między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych. Płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że struktura beta ma postać pofałdowanej kartki, gdzie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się powyżej lub poniżej jej płaszczyzny. Łańcuchy sąsiadujące ze sobą mogą być równoległe lub antyrównoległe.
C. Struktura trzeciorzędowa:
dotyczy przestrzennego ułożenie aminokwasów, zarówno odległych od siebie w sekwencji liniowej, jak i tych, które ze sobą sąsiadują. Ta konformacja białka jest utrzymywana przez siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i jeśli obecne kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe.
D. Struktura czwartorzędowa:dotyczy białek, które mają więcej niż jeden łańcuch pokipeptydowy, np. hemoglobina. To najwyżej uorganizowana struktura białka. Dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i oddziaływań między nimi. Mogą to być oddziaływania niekowalencyjne lub kowalencyjne.
7. Enzymy – budowa i mechanizm działania
Budowa:
· enzymy występujące jako białko proste, zbudowane wyłącznie z łańcuchów polipeptydowych, np. amylaza.
· enzymy jako białka złożone, posiadające kofaktor:
* enzymy, w których część białkowa i niebiałkowa, są połączone ze sobą. Takie cząsteczki niebiałkowe to grupy prostetyczne, np. cukry.
* enzymy będące białkami złożonymi, których niebiałkowe grupy aktywne są luźno związane z białkiem enzymu.
Mechanizm działania:
Działanie biokatalizatorów polega na tworzeniu przez enzym przejściowego kompleksu z substratem lub substratami; powoduje to przesuwanie się określonych elektronów między reagującymi substratami i powstanie nowych wiązań bądź rozrywanie istniejących; w ten sposób powstaje określony produkt, a enzym wychodzi z reakcji niezmieniony i może wiązać kolejne substraty:SUBSTRAT + ENZYM a KOMPLEKSENZYM-SUBSTRAT >PRODUKT + ENZYM.Rys. Mechanizm działania enzymu
8. Podział enzymów i zadana każdej z klas:
1) Oksyreduktazy:
§ dehydrogenazy – przenoszą protony i elektrony z substratu na koenzym lub odwrotnie
§ reduktazy – katalizują przeniesienie protonów i elektronów lub samych elektronów z przenośników na dalsze układy oksydoredukcyjne
§ oksydazy – aktywują tlen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektronów
§ hydroksylazy – katalizują przyłączenie tlenu do związku organicznego z jednoczesnym przeniesieniem protonów i elektronów z udziałem koenzymu
§ peroksydazy – działają utleniająco na związki organiczne w obecności H2O2
2) Transferazy – enzymy tej klasy katalizują przeniesienie grup pomiędzy związkami z udziałem specyficznych koenzymów, np. glikozylotransferazy – katalizują przeniesienie grupy aminowej, fosforanowej, arylowej, glikozydowej
3) Hydrolazy – enzymy katalizują reakcje hydrolizy, czyli rozkładu wiązań z udziałem cząsteczki wody:
§ esterazy – rozkładające wiązania estrowe
§ glikozydazy – działające na wiązania glikozydowe
§ peptydazy – rozkładające wiązania peptydowe
§ amidazy – rozkładające wiązania amidowe
4) Liazy – enzymy, które nieodwracalnie lub odwracalnie katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody. Enzymy katalizujące rozerwanie wiązań –C-C-, deoksyrybozy, aminokwasów lub katokwasów oraz enzymy przyłączające lub odłączające cząsteczki wody.
5) Izomerazy – enzymy katalizujące reakcje izomeryzacji-recenizacje, epimeryzację, cis-trans oraz wewnątrz cząsteczkowe przemiany oksyredukcyjne oraz przeniesienia grup
6) Ligazy – enzymy katalizują wytworzenie wiązań między dwiema cząsteczkami, co wiąże się z rozpadem związku makroergicznego, a więc, np. z udziałem ATP (enzymy aktywujące powstawanie wiązania –C-O- , wiązanie cis-trans, -C-N-, np. ADP).
9. Koenzymy – budowa, podział, funkcje
prawie wszystkie koenzymy zawierają kwas fosforowy jako główny składnik , często w takim połączeniu, które określamy jako nukleotyd.
Podział:
1. Koenzymy przenoszące H
· NAD+, NADP+
· FMN, FAD
· Kwas liponowy
· Koenzym Q
2. Koenzymy przenoszące inne grupy niż H
· CoASH
· Pirofosforany pirydyksalu
· Fosforany cukrów
· Biotyna
· Koenzymy kobamidowe (B12)
Funkcje:
· przenoszenie grup atomów
· procesy oksyredukcyjne
· izomeryzacja związków chemicznych
· w reakcjach syntezy prowadzących do powstania wiązań kowalencyjnych podczas powstawania różnych połączeń w komórce
10. Budowa kwasów nukleinowych: nukleotyd, nukleozyd, komplementarność zasad
Kwasy nukleinowe są związkami organicznymi, których zawartość w organizmie, choć niewielka, jest bardzo istotna, ponieważ warunkują one zjawiska dziedziczności. Zapisana jest w nich genetyczna informacja dotycząca cech i właściwości organizmu.
kwasy nukleinowe to polimery, co oznacza, że są zbudowane z podjednostek (monomerów), nazwanych nukleotydami. Każdy taki nukleotyd złożony jest z:
· zasady azotowej - pochodnej puryny (adenina, guanina) lub pirymidyny (cytozyna, tymina, uracyl);
· cukru - pentozy, czyli posiadającego szkielet pięciowęglowy (ryboza, deoksyryboza);
· reszty kwasu fosforowego.
Nukleotyd jest to podstawowy składnik budulcowy kwasów nukleinowych (DNA i RNA). Jest on zbudowanyz cukru - pentozy (w DNA wystepuje deoksyryboza, zaś w RNA ryboza), co najmniej jednej reszty fosforanowej i zasady azotowe.
Nukleozyd to glikozoamina powstała w wyniku połączenia zasady azotowej z rybozą. Nukleozydy mogą być fosforyzowane przez specyficzne kinazy. Powstające w ten sposób nukleotydy są elementami budulcowymi RNA. Trifosforany nukleozydów służą jako przenośniki energii w komórce.
Komplementarność zasad – pary zasad występujące w przeciwległych łańcuchach dwuniciowej cząsteczki DNA, połączone wiązaniami wodorowymi. Adenina łączy się komplementarnie za pomocą dwóch wiązań wodorowych z tyminą, a cytozyna, za pomocą trzech, z guaniną. Stosunek C:G oraz A:T wynosi więc w cząsteczce DNA: 1. Nici (łańcuchy) DNA są ułożone względem siebie antyrównolegle.
11. Rodzaje kwasów nukleinowych, rola Dna i Rna – budowa, lokalizacje, funkcje
A. Kwas deoksyrybonukleinowy Dna
Zbudowany jest z dwóch skręconych spiralnie w postać helisy nici, w skład których wchodzą:
· zasady azotowe - adenina, guanina, cytozyna i tymidyna;
· cukier - deoksyryboza;
· reszty fosforanowe.
Zasady azotowe połączone są zgodnie z zasadą komplementarności, co oznacza, że tworzą określone pary: adenina z tymidyną (połączone dwoma wiązaniami) oraz guanina z cytozyną (połączone trzema wiązaniami).
W komórce zawiera:
· jądro komórkowe - pod postacią chromatyny, która kondensuje się do postaci chromosomów;
· mitochondria - mtDNA (mitochondrialny DNA) to 1 - 2% całkowitej ilości DNA pod postacią kolistej cząsteczki;
· chloroplasty (w komórkach roślinnych) - chlDNA (chloroplastowy DNA) to 1 - 5%
całkowitej ilości DNA w postaci kolistej cząsteczki.
Lokalizacja:
Jądro komórkowe, mitochondria, plastydy
· jest źródłem informacji genetycznej (geny są fragmentami DNA kodującymi informację do syntezy białka lub kwasu RNA)
· również kieruje syntezą białek, dzięki czemu steruje wszystkimi procesami, jakie zachodzą w organizmie.
B. Kwas rybonukleinowy Rna
cząsteczka jednoniciowa, w składzie której - w porównaniu do DNA - znajduje się, zamiast tymidyny, uracyl oraz ryboza, zamiast deoksyrybozy.
W komórce RNA zawiera:
· jądro komórkowe;
· rybosomy;
· cytoplazma.
Cytoplazma komórki, różne fragmenty komórkowe (rybosomy)
· pośredniczenie pomiędzy DNA i rybosomami w trakcie biosyntezy białek.
...
Petroc