1.PRZEMIANY AZOTU AMINOWEGO- I]R. ZWIĄZANE Z USUNIĘCIEM AZOTU AMINOWEGO W POSTACI NH3 (USUNIĘCIE GR a-AMINOWEJ JEST WSTĘPNĄ REAKCJĄ KATABOLIZMU AA) A]DEZAMINACJA OKSYDACYJNA (TLENOWA) POZBAWIENIE SIĘ GR AMINOWEJ PROWADZI DO POWSTANIA KETOKW. NAJPIERW ZACHODZI ODWODORNIENIE AA PRZEZ KOEZNZYM FLAWINOWY NASTĘPNIE SAMORZUTNE DOŁĄCZENIE WODY Z WYDZIELENIEM AMONIAKU!
B]DEZAMINACJA REDUKCYJNA- ODŁĄCZANIE GR. AMINOWEJ I POWST KW ORGANICZNEGO.
D]DEZAMINACJA DESATURACYJNA- POWST KWASY NIENASYCONE
E]DEZAMINACJA STICLANDA- POWST KETOKWAS KW NASYCONY I 2 CZĘST AMONIAKU
II]TRANSAMINACJA- REDUKCJA PRZENIESIENIA GR AMINOWEJ AKCEPTOREM AMONIAKU Z AA JEST KETOKWAS SEMIALDEHYD, KTÓRY RÓWNOCZEŚNIE JEST DONOREM TLENU NA RZECZ DEZAMINOWEGO AA.III] DEHYDROGENAZA a-GLUTAMINOWA ZAJMUJE CENTRALNĄ POZYCJĘ W METABOLIŻMIE AZOTU. UWALNIANIE AZOTU. UWALNIANIE AZOTU AMINOWEGO JAKO AMONIAKU Z a-GLUTAMINU JEST KATALIZOWANA PRZEZ DEHYDROGENAZE GLUTAMINOWĄ, ENZYM DRUGIEJ AKTYWN9OŚCI. ENZYM TEN WYKORZYSTUJE JAKO SUBSTRAT NAD LUB NADP CZĘSTO ZAPISUJEMY W POSTACI NAD (P)+USUNIĘCIE GR TEJ JEST WSTĘPEM DO REAKCJI KATABOLIZMU AA. AZOT a-AMINOWY JEST NAJPIERW USUWANY ALBO W DRODZE TRANSAMINACJI ALBO W WYNIKU DEZAMINOACJI OKSYDACYJNEJ. TRANSAMINACJA KIERUJE AZOT 2 AA GŁÓWNIE NA 2-OKSYGLUTARAN, WYTWARZAJAC GLUTAMINIAN. PONIEWAŻ ALD JEST TAKŻE SUBSTRATEM W REAKCJI AMINOTRANSFERAZY GLUTAMINOWEJ. CAŁY AZOT AMINOWY Z AA MOŻE BYĆ GROMADZONY W GLUTAMINIE. TAK WIĘC TWORZENIE AMONIAKU Z GRUP a-AMINOWYCH AA PRZEBIEGA GŁOWNIE ZA POŚREDNICTWEM AZOTU 2-AMINOWEGO Z a-GLUTAMINIANEM.
21. POLIMERAZY RNA! ENZYMAMI KATALIZUJĄCYMI TRANSKRYPCJĘ SĄ POLIMERAZY RNA ZALEŻNE OD DNA. W KOM PROC:TRANSKRYPCJA PRZEBIEGA Z UDZIAŁEM 3 POLIMERAZ RNA. ŻADNA Z TYCH POLIMERAZ NIE POTRAFI SIĘ ŁĄCZYĆ Z DNA SAMA POLIMERAZA I- ZLOKALIZOWANA W JĄDERKU, B MAŁA WRAŻLIWOŚĆ NA a-AMANITYNE, BUDOWĘ CECHUJE RAPTOWNE I WIELOKROTNIE POWTARZAJĄCE SIĘ PRZEJŚCIA DO SEKWENCJI BARDZO BOGATYCH W PARY G-C DO SEKWENCJI ZŁOŻONYCH NIEMAL WYŁĄCZNIE Z A-T. REGION TERMINACYJNY CHARAKTERYZUJE SIĘ SERIA RESZT PIRYMIDOWYCH WYZNACZAJĄCYCH KONIEC 3`. UDZIAŁ W TRANSKRYPCJI PEŁNIĄ TU TAKŻE SPECJALNE BIAŁKA POMOCNICZE ZWANE CZYNNIKAMI TRANSKRYPCJI. POLIMERAZA II- ZLOKALIZOWANA W NUKLEOPLAZMIE, KATALIZUJE TRANSKRYPCJĘ MRNA, A ZA JEGO POŚREDNICTWEM WSZYSTKIE NIEMAL BIAŁKA KOM, MA UDZIAŁ W POWSTAWANIU MRNA, WRAŻLIWOŚĆ NA a- AMANITYNĘ, KTÓRA BLOKUJE ELONGACJE RNA, REGION PROMOTOROWY ZAWIERA SEKWENCJE KTÓRA CECHUJE OBECNOŚĆ SERII TATA( W POZYCJI 30). POLIMERAZA III- GŁOWNIE WYSTĘP W NUKLEOOPLAŹMIE, UCZESTNICZY W TRANSKRYPCJI GENÓW TRNA, 5S RRNA. HAMOWANA PRZEZ a-AMANITYNĘ. UDZIAŁ SPECJALNYCH BIAŁEK DELTA, KTÓRE WIĄŻĄ SIĘ Z 5` KOŃCEM ORAZ BETA Z 3` KOŃCOWYM ODC PROMOTORA ZBUDOWANEGO Z 2 CZĘŚCI. REGION TERMINACJI NIE JEST SZCZEGÓLNY I WYZNACZA GO SEKWENCJA RESZT TYMIDYLOWYCH. MIEJSCE INICJACJI POPRZEDZONE JEST SEKWENCJĄ TATA U EUCAR: STWIERDZONO OBECNOŚĆ 5 RÓŻNYCH POLIMERAZ DNA: ALFA(REPLIKACJA CHROMOSOWEGO DNA), BETA(NAPRAWA DNA), GAMMA(REPLIKACJA MITOCHONDRIALNA), DELTA (TO CO ALFA), I EPSILON(BETA)
39.REGULACJA METABOLIZMU U EUCARIOTA PRZEZ CAMP I CGMP. (BUDOWA I POWST) W REGULACJI PRZEMIANY MATERII, JAKO ZW POŚREDNICZĄCE MIĘDZY HORMONAMI I NIEKTÓRYMI PROSTGLANDYNAMI A ENZYMAMI, SZCZEGÓLNA ROLE ODGRYWAJA MANONUKLEOTYDY CYJKLICZNE- CYKLICZNY AMP I GMP. CAMP POWSTAJE Z ATP, W OBECNOŚCI JONÓW MAGNEZOWYCH, POD WPŁYWEM CYKLAZY ADENYLANOWEJ( ZNAJDUJE SIĘ W BŁONACH CYTOPLAZMATYCZNYCH KRĘGOWCÓW, PIERWOTNIAKÓW, BATERII I ROŚL WYŻSZYCH, NA JEGO AKTYWNOŚĆ MA WPŁYW WIELE CZYNNIKÓW) CYKLICZNY AMP AKTYWUJE KINAZY BIAŁKOWE, ŁACZĄC SIĘ Z ICH CZĘSIĄ REGULATOROWĄ, UAKTYWNIONE W TEN SPOSÓB KINAZY, DZIAŁAJĄ STYMULUJACO NA POSZCZEGÓLNE ENZYMY I BIAŁKA REGULATOROWE W CHROMATYNIE JĄDROWEJ, POWODUJĄC ICH UFOSFORYLOWANIE. NP. DZIĘKI GLUKOKINAZIE, GLUKOZA PRZEKSZTAŁCA SIĘ W GLUKOZO- 6- FOSFORAN I MOŻĘ ZACHODZIĆ PROCES GLIKOLIZY ORAZ TLENOWE PRZEMIANY UFOSFORYLOWANYCH MONOZ. PO SPEŁNIENIU SWEJ FUNKCJI CAMP ULEGA PRZEKSZTAŁCENIU W 5`-AMP, DZIĘKI FOSFODIESTERAZIE NUKLEOTYDÓW CYKLICZNYCH- PDE. AKTYWNOŚĆ ENZYMU JEST UZALEŻNIONA OD OBECNOŚCI GRUP SH I JONÓW DWUWARTOŚĆ. CYKLICZNY GMP WYSTĘPUJE W MNIEJSZYCH ILOŚCIACH I JEST LUŹNIEJ ZWIĄZANY Z BŁONAMI. POWSTAJE ON Z GTP, POD WPŁYWEM CYKLAZY GUANYLANOWEJ. NAJWIĘKSZĄ AKTYWNOŚĆ TEGO ENZYMU STWIERDZONO TK PŁUCNEJ. AKTYWATOREM JEST CYKLAZY JEST ACETYLOCHOLINA ZWŁASZCZA W OBECNOŚCI JONÓW MN2+ I CA2+. PODWYŻSZENIE POZIOMU CGMP STWIERDZONO RÓWNIEŻ POD WPŁYWEM SEROTONINY I HISTAMINY. ACETYLOCHOLINA PRZEZ CGMP HAMUJE SKURCZ MIĘŚNIA SERCOWEGO. WIELE KINAZ BIAŁKOWYCH JEST WYRAŹNIE ZALEŻNYCH OD CGMP.
23. MECHANIZM SKŁADANIA MRNA U EUCAROIOTA. SKŁADANIEM RNA KIERUJĄ SPECJALNE RYBONUKLEAZY. NIEKTÓRE ENZYMY OKAZAŁY SIĘ ZBUDOWANE NIE TYLKO Z BIAŁKA ALE RÓWNIEŻ Z RNA. RNA INTRONOWY MA ZDOLNOŚĆ DO SAMODZIELNEGO WYCINANIA SIĘ BEZ POŚREDNICTWA BIAŁEK. NIEKTÓRE RNA MOGĄ WIĘC WYKAZYWAĆ WŁAŚCIWOŚCI ENZYMATYCZNE. W PROCESIE SKŁADANIA POŚREDNICZĄ SWOISTE SEKWENCJE ZNAJDUJĄCE SIĘ WEWN, A TAKŻĘ PO OBU STR INTRONU. INTRONY ZACZYNAJĄ SIĘ ZAWSZE OD SEKWENCJI CU, A KOŃCZĄ NA AG. SEKWENCJE NA KOŃCACH INTRONÓW WYZNACZAJĄ WIĘC MIEJSCA SPLICINGOWEW MRNA. W PRZEKSZTAŁCENIU PIER3WOTNEGO TRANSKRYPTU NA MRNA BIERZE UDZIAŁ SWOISTA STRUKTURA ZWANA SPOLISOSOMEM. W TWORZENIU SPOLISOSOMU ( NA KTÓRYM ODBYWA SIĘ USUNIĘCIE INTRONÓWZ PRE-RNA) UCZESTNICZĄ MAŁE JĄDROWE CZĄST RYBONUKLEOPROTEINOWE (SNRNPS) ORAZ LICZNE BIAŁKA. TE MAŁE CZĄST RNA WRAZ ZE SPECYFICZNYMI BIAŁKAMI TWORZĄ KOMPLEXY SNRNP I SCRNP. OKREŚLONE JAKO „SNERP S” JEŻELI WYSTE W JĄDRZE I „SKERP S” JEŚLI WYSTĘP W CYTOPLAŹMIE. OBECNOŚĆ WIELOPODJEDNOSTKOWEGO KOMPLEXU POWODUJE ZWINIĘCIE PRE-MRNA W SUBSTRAT ODPOWIEDNI DO SKŁADANIA. PROCES OBEJMUJE WYCIĘCIE I USUNIĘCIE INTRONU ORAZ POŁĄCZENIE EKSONÓW. W TRAKCIE SPLECINGU PREKURSORÓW MRNA TWORZĄ SIĘ INTERMEDITY O KSZTAŁCIE LASSA. PO PRZESUNIĘCIU LEWEGO KOŃCA INTRONU TWORZY SIĘ PĘTLA MIEDZY KOŃCEM 5` I 3` W OBRĘBIE SEKWENCJI KONSENSUS. NACIĘCIE PRAWEGO KOŃCA POWODUJE UWOLNIENIE PETLI USTAWIONEJ NASTĘPNIE ENZYMATYCZNIE, A ODPOWIEDNIE EKSONY ULEGAJĄ POŁĄCZENIU W CIĄGŁĄ MATRYCE ZAWIERAJĄCĄ INFORMACJĘ O BUDOWIE BIAŁEK.
2. AMINY BIOGENNE- POWSTAJĄ PRZEZ DEKARBOXYLACJĘ AA OBOJĘTNYCH I ZASADOWYCH. MOŻNA JE PODZIELIĆ NA: ALIFATYCZNE (MONOAMINY, POLIAMINY), KETECHOLOWE (FENOLOWE O PIERŚCIENIU AROMATYCZNYM) I HETEROCYKLICZNE( IMIDAZOLOWE, INDOLOWE). AMINY WYKAZUJĄ SILNE DZIAŁANIE FARMAKODYNAMICZNE NA TK NERWOWĄ I NA MIĘŚNIÓWKĘ GŁADKĄ. W ORG SPEŁNIAJĄ WIELE WAŻNYCH FUNKCJI. WIĘKSZOŚĆ AMIN KETECHOLOWYCH (TYRAMINA, DOPAMINA, ADRENALINA) IMIDOZOLOWYCH (HISTAMINA) I IDOLOWYCH (TRYPTOAMINA, SEROTONINA) POWODUJE ZMIANY CIS KRWI. AMINY TE NAJCZĘŚCIEJ SĄ RÓWNIEŻ NEUROHORMONAMI, ODGRYWAJĄ ROLE MEDIATORÓW W PRZENOSZENIU IMPULSÓW NERWOWYCH. W TK ZWIERZĘCYCH W NAJWIĘKSZYCH ILOŚCIACH SPOŚRÓD POLIAMID WYSTĘPUJE SPERMINA I SPERMIDYNA.
11. BUDOWA CHROMATYNY! ZNACZENIE BIAŁEK HISTONOWYCH I NIEHIS.DNA STANOWI ZASADNICZĄ STRUKTURĘ CHROMATYNY W SKŁAD JEJ SUCHEJ MASY WCHODZĄ JESZCZE HISTONY BIAŁKA NIEHISTONOWE I RNA ORAZ RNA JĄDROWY. CHROAMTYNA ZBUDOWANA JEST Z PODJEDNOSTEK ZWANYCH NUKLEOSOMAMI. NUKLEOSOM ZBUDOWANY Z BIAŁEK HISTONOWYCH OPLECIONY ZWOJEM ŁAŃCUCHA DNA. KAŻDY KŁĘBUSZEK JEST OKTAMEREM ZBUDOWANYM Z 4RODZ HISTONÓW, WYSTĘP PARAMI, OTACZAJĄCEJ GO UWODNIONEJ WARSTWY DNA I FRAG HISTONOWYCH. HISTONY- OK37%, TO DROBNOCZĄST ZASADOWE BIAŁKA POŁĄCZONE Z DNA, WYSTĘP W BIAŁKACH RÓŻNYCH GAT, MAJA PODOBNE WŁAŚCIWOŚCI I PRAWIE IDENTYCZNY SKŁAD AMINOKWASOWY, PEŁNIĄ FUNKCJĘ STRUKTURALNA UCZESTNICZĄC W ORGANIZOWANIU STRUKTURY CHROMATYNY. BIAŁKA NIEHISTONOWE- OK. 10-50%, WYKAZUJĄ WIĘKSZĄ NIEJEDNORODNOŚĆ, STANOWIĄ GR O BARDZO ZRÓŻNICOWANYCH WŁAŚCIWOŚCIACH FIZYKO- CHEM I BIOLOGICZNYCH, WYKAZUJĄ SPECYFICZNOŚĆ TKANKOWA I GATUNKOWĄ, PODZIELONO JE NA BIAŁKA O CHARAKTERZE ENZYMATYCZNYM, BIAŁKA REGULATOROWE I STRUKTURALNE.
22. ZMAINY POTRANSLACYJNE RNA U PROC I EUCAR! PROC:CZAST MRNA PODLEGAJA NIEWIELKIM ZMIENOM LUB NIE ULEGAJĄ IM WCALE. DZIEJE SIĘ TAK PONIEWAŻ TRANSLACJA ZACHODZI JESZCZE ZANIM ZAKOŃCZY SIĘ TRANSKRYPCJA. EUCAR: INFORMACJA RNA JEST MODYFIKOWANA OD KOŃCA 5`-3`. CZĘSCI KODUJĄCE AA (EGZONY) SĄ PRZEDZIELONE INTRONAMI (WSTAWKAMI, SEKWENCJE NIE KODUJĄCE, KTÓRE ZACZYNAJĄ SIĘ OD GU A KOŃCZĄ AG). GEN ZAWIERA ZARÓWNO INTRONY I EKSONY I JEST TRANSKRYBOWANY W CAŁOŚCI. CZĄST TRANSKRYBOWANEGO RNA JEST KOMPLEMENTRANA KPOIA GENU. INTRONY S.A. WYCINANE Z TRANSKRYPTU , A EKSONY SĄ ODPOWIEDNIO SKŁADANE NATERENIE JĄDRA. ZANIM CZĄST MRNA OPUŚCI JADRO PONOWI SIĘ W CYTOPLAŻNIE, GDZIE BĘDZIE TRANSKRYBOWANA. PRZEMIANA PRE- RRNA W MRNA NOSI NAZWĘ DOJRZEWANIA. POLEGA ONA NA WYCINANIU INRONÓW I ICH USUWANIU PRZY POMOCY ENZYMÓW EGZO- I ENDONUKLEAZ.
31.MODYFIKACJE POTRANSLACYJNE OBRÓBKA POTRANSLACYJNA!
NOWO SYNTETYZOWANE POLIPEPTYDY ULEGAJĄ OBRÓBCE , ABY OSIĄGNĄĆ FORMĘ W KTÓREJ WYKAZUJĄ AKTYWNOŚĆ BIOLOGICZNĄ. CZASAMI DZIEJE SIĘ TO PRZEZ DEGRADACJĘ POCZĄTKOWEGO ODC ZSYNTETYZOWANEGO NA RYBOSOMIE ŁAŃCUCHA LUB PRZEZ PRZYŁĄCZENIE DO ŁAŃCUCHA RÓŻNYCH SUBSTANCJI. WAŻNYM ELEMENTEM JEST FAŁDOWANIE SIĘ BIAŁEK. SEKWENCJA AMINOKW ZAWIERA INFORMACJE O STRUKTURZE PRZESTRZENNEJ BIAŁEK. DLA OSTATECZNEJ KONFORMACJI BIAŁKA SZCZEGÓLNIE WAŻNE JEST ROZMIESZCZENIE RESZT AMINOKW O CHARAKTERZE HYDROFOBOWYM I HYDROFILOWYM. UTWORZONY W PROCESIE TRANSLACJI ŁAŃCUCH SZYBKO ULEGA KONDENSACJI W FORMIE KŁĘBKA W ZNACZNYM STOPNIU MAJĄCEGO JUŻ STRUKTURĘ II RZĘDOWOĄ. POWSTANIE TYCH KŁĘBKÓW JEST STYMULOWANE PRZEZ SPONTANICZNE WCHODZENIE W KONTAKT RESZT HYDROFOBOWYCH. TOWARZYSZY TEMU WYPIERANIE WODY Z WNĘTRZA BIAŁKA. TAKI SPOSÓB FAŁDOWANIA SIĘ BIAŁEK POZWALA NA UZYSKANIE OGÓLNEJ STABILNOŚCI POWSTAŁEJ STRUKTURY. PROCES TEN PRZEBIEGA SZYBKO BO WSPOMAGANY JEST KATABOLICZNIE.
37. HORMONY STEROIDOWE!- CHOLESTEROL JEST PREKURSOREM 5 KLAS HORMONÓW STEROIDOWYCH. PIERWSZYM ETAPEMSYNTEZY HORMONÓW JEST USUNIECIE 6-WĘGLOEJ JEDNOSTKI Z WĘGLA 20, UMIEJSCOWIONEGO W ŁAŃCUCHU BOCZNYM CHOLESTEROLU, CO PROWADZI DO POWST PREGNENOLANU. ZWIĄZEK TEN JEST PREKURSOREM WSZYSTKICH HORMONÓW STEROIDOWYCH. PREGNENOLON ULEGA MODYFIKACJOM PROWADZĄCYM DO OTRZYMANIA POSZCZEGÓLNYCH HORMONÓW WYNIKU CIĄGU REAKCJI KATALIZOWANYCH PRZEZ CYTOCHROM P-450. CYTOCHROMY P-450 TO GR ENZYMÓW ZAWIERAJĄCYCH HEM, KTÓRYCH NAZWA OZNACZA ZE TWORZĄ Z TLENKIEM WĘGLA KOMPLEX WYKAZUJĄCY MAX ABSORBANCJI PRZY 450NM. OBECNIE SĄ W MITOCHONDRIACH I GŁADKIM RETIKULUM ENDOPLAZMATYCZNYM WIELU KOM. STANOWIĄ RODZINĘ ENZYMÓW O ZBLIŻONEJ STRUKTURZE I ZRÓŻNICOWANEJ SPECYFICZNOŚCI SUBSTRATOWEJ. WSZYSTKIE WYKAZUJĄ AKTYWNOŚĆ MONOOKSYGENAZY, CZYLI KATALIZUJĄ REAKCJĘ W KTÓREJ JEDEN ATOM TLENU Z CZĄST O2 ZOSTAJE WPROWADZONY W CZĄST SUBSTRATU, A DRUGI UCZESTNICZY W TWORZENIU WODY. ELEKTRONY NIEZBĘDNE DO REDUKCJI TLENU UCZESTNICZĄCEGO W TWORZENIU WODY POCHODZĄ Z ŁAŃCUCHÓW TRANSPORTU ELEKTRONÓW, KTÓRE WSPÓŁPRACUJĄ Z ENZYMAMI P-450. PODSTAWOWYM DONOREM ELEKTRONÓW, ZASILAJĄCE ŁAŃCUCHY TRANSPORTU ELEKTRONÓW JEST ZAZWYCZAJ NADPH. ZATEM REAKCJA KATALIZOWANA PRZEZ CYTOHROM P-450WYMAGA CZĘSTO UDZIAŁU ZARÓWNO O2 JAK I NADPH.
3.POLIAMINY SPERMINA I SPERMIDYNA: REAKCJE POMIĘDZY PUTRESCYNĄ ORAZ 1,3 DIAMINOPROPANEM KATALIZOWANE PRZEZ ENZYM SYNTETAZĘ SPERMIDYNY PROWADZI DO POWST POLIAMIN- SPERMIDYNY I UWOLNIENIA CZĄST NH3. NATOMIAST SPERMIDYNA W POŁĄCZENIU Z 1,3 DIAMINOPROPANEM KATALIZOWANE PRZEZ TEN SAM ENZYM DAJE SPERMINĘ. FUNKCJE SPERMINY I SPERMIDYNY: WYSTĘPUJE WE WSZYSTKICH KOM ZWIERZĘCYCH SZCZEGÓLNIE UKŁ NERWOWEGO I ROZRODCZEGO, U SAMCÓW W NAJWIĘKSZEJ ILOŚCI W KOM GRUCZOŁU KROKOWEGO STĄD DO PLAZMY NASIENIA, STABILIZUJĄ STRUKTURĘ DNA I TRNA, W MAŁYCH ILOŚCIACH PRZYSPIESZAJĄ PROCES BIOSYNTEZY BIAŁKA.
15 RNA- KWASY TE SĄ TO POLIMERY ZŁOŻONE Z RYBONUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH I PIRYMIDOWYCH POŁĄCZONYCH WIĄZ 3`-5` FOSFODIESTROWYMI. RNA MA WIELE CECH WSPÓLNYCH Z DNA , ALE S.A. TEŻ RÓŻNICE. CUKREM RNA JEST RYBOZA A NIE JAK W DNA DEOKSYRYB, RNA ŁĄCZĄ 4 RYBONUKLEOTYDY (AMP,GMP,CMP,UMP). CZAST RNA SYNTETYZOWANE SĄ PRZEZ ZALEŻNE OD DNA POLIMERAZY RNA- ENZYMY WYSTEP WE WSZYSTKICH KOM. POLIMERAZY TE WYMAGAJĄ DNA JAKO MATRYCY A SUBSTRATAMI SĄ TRIFOSFORANY NUKLEOTYDÓW. RODZAJE RNA: INFORMACYJNY MRNA- NIE WIĘCEJ NIŻ 5-10% KOM RNA, SYNTETYZOWANY GDY JESTPOTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK, ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE. JEGO CZĄST S.A. HETEROGENNE POD WZGLĘDEM WIELKOŚCI. CECHA CHARAKTERYSTYCZNA JEST CZAPECZKA NA KOŃCU 5` I OGON NA 3` A DODATKOWO NADMIAR SEKWENCJI NUKLEOTYDOWYCH W STOSUNKU DO WIELKOŚCI KONCOWEGO BIAŁKA. NAJMNIEJSZY Z WSZYTSKICH RODZAJÓW, JEDNONICIOWY ŁAŃCUCH POLINUKLEOTYDOWY ZWYKLE SKŁADAJĄCY SIĘ Z 80JEDNOSTEK NUKLEOTYDOWYCH, W TRNA WYSTĘPUJĄ WEWNĄTRZ ŁAŃCUCHOWE WIĄZ WODOROWE. RYBOSOMOWY RRNA- DUŻĄ CZAST W KOM WYSTĘP KILKA ZALEDWIE TYPÓW, RYBOSOMY DOŚC TRWAŁE ZDOLNE DO WIELOKROTNEGO UCZESTNICTWA W TRANSKRYPCJI.WRAZ Z BIAŁKIEM TWORZY RYBOSOM, PEŁNI FUNKCJĘ STRUKTURALNA GŁOWNIE POWSTAJE W WYNIKU TRANSKRYPCJI DNA. TRANSPORTUJĄCY TRNA- NAJMNIEJSZY Z 3 RODZAJÓW, WYSTEP W NIM WEWNĄTRZ CZAST WIAZ WODOROWE TWORZACE PARY ZASAD A-U, C-G.SYNTETYZOWANY WTEDY GDY JEST POTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK A NASTĘPNIE ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE, CHOCIAŻ KAŻDA SWOISTA CZAST TRNA RÓŻNI SIĘ OD INNYCH SEKWENCJĄ NUKLEOTYDÓW TO JAKO KLASA MAJĄ WIELE WSPÓLNYCH CECH WSZYSTKIE MAJA STRUKTURE II RZĘDOWA ZBLIŻONA DO LIŚCIA KONICZYNY. WYRÓŻNIAMY KILKA RAMION: AKCEPTOROWE, DIHYROURACYLOWE, ANTYKODONOWE, DODATKOWE.
28. ELONGACJA – WYDŁUŻANIE ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO ELONGACJA ROZPOCZYNA SIĘ, GDY W WOLNE MIEJSCE A NA RYBOSOMIE WSUNIE SIĘ KOLEJNO PRZYŁĄCZONY AMINOKWAS DETERMINOWANY (OKREŚLONY) PRZEZ KODON W MRNA, KTÓRY ZGODNIE Z REGUŁĄ KOMPLEMENTARNOŚCI ROZPOZNAJE ANTYKODON TRNA, NIOSĄCY WŁAŚNIE TEN AMINOKWAS. TU: TRNAGLU. ENERGIA POBIERANA DO TEGO PROCESU POCHODZI Z GTP: GTP → GDP (GUANOZYNODIFOSFORAN) + PI (PIROFOSFORAN). UKSZTAŁTOWANIE POWIERZCHNI RYBOSOMU, FORMA PRZESTRZENNA TRNA ORAZ SPOSÓB ICH WIĄZANIA POWODUJĄ, ŻE AMINOKWASY MET I GLU ZNAJDUJĄ SIĘ BARDZO BLISKO SIEBIE. NASTĘPUJE WTEDY UTWORZENIE WIĄZANIA PEPTYDOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ PEPTYDYLOTRANSWERAZĘ, KTÓRA WCHODZI W SKŁAD DUŻEJ PODJEDNOSTKI RYBOSOMU. REAKCJA TA NIE WYMAGA ŻADNEGO DODATKOWEGO ŹRÓDŁA ENERGII. WYDŁUŻAJĄCY SIĘ ŁAŃCUCH PEPTYDOWY JEST PRZENOSZONY NA GRUPĘ AMINOWĄ WPROWADZONEGO TRNAGLU. PO UTWORZENIU WIĄZANIA PEPTYDOWEGO W MIEJSCU A ZNAJDUJE SIĘ DIPEPTYDYLO-TRNA, NATOMIAST W MIEJSCU P NIENAŁADOWANY, PUSTY TRNA, BEZ PRZYŁĄCZONEGO AMINOKWASU.NASTĘPNĄ FAZĄ CYKLU ELONGACYJNEGO JEST TRANSLOKACJA. W TYM PROCESIE NIENAŁADOWANY TRNA JEST UWALNIANY Z MIEJSCA P I PEPTYDYLO-TRNA PRZESUWA SIĘ Z MIEJSCA A DO MIEJSCA P, A MRNA PRZESUWA SIĘ O DŁUGOŚĆ TRZECH NUKLEOTYDÓW. GTP JEST ZNOWU HYDROLIZOWANE DO GDP I PI. PO TRANSLOKACJI MIEJSCE A JEST PUSTE I GOTOWE DO WIĄZANIA NOWEGO TRNA ZE ŚCIŚLE OKREŚLONYM AMINOKWASEM I ROZPOCZĘCIA KOLEJNEGO CYKLU ELONGACYJNEGO.PROCES ELONGACJI DZIELI SIĘ NA TRZY GŁÓWNE ETAPY: WIĄZANIA AMINOACYLO-TRNA, TWORZENIA WIĄZANIA PEPTYDOWEGO I TRANSLOKACJI. WSZYSTKIE TE ETAPY SĄ POWTARZANE DLA KAŻDEGO AMINOKWASU WYZNACZONEGO PRZEZ KOD GENETYCZNY ZAWARTY W MRNA AŻ DO WYSTĄPIENIA SYGNAŁU ZAKOŃCZENIA. GŁÓWNE CECHY PROCESU ELONGACJI SĄ TAKIE SAME U PROKARIOTÓW I EUKARIOTÓW. RÓZNIĄ SIĘ TYLKO CZYNNIKAMI ELONGACYJNYMI! U PROCARIOTÓW SĄ TO : EF-TU; EF-TS I EF-G. A U EUCAR: EEF1a; EEFIbY ORAZ EEF1a. ICH GŁÓWNA FUNKCJĄ JEST TRANSPORT AMINOACYLO-TRNA DO RYBOSOMU, REGENERACJA EF-TU LUB EEF1a TRANSLOKACJA
35. BUDOWA I MECHANIZM DZIAŁANIA OPERONU! CZĄST MRNA PROCAR SĄ POLICYSTRONOWE, GDYŻ ZAWIERAJĄ INFORM O SYNTEZIE KILKU BIAŁEK. POLICISTRONOWY CHARAKTER CZĄST MRNA U ORG PROCARIOTYCZNYCH JEST ZWIĄZANY ZE SWOISTĄ ORGANIZACJĄ GENÓW W ZESPOŁY ZWANE OPERONAMI. MODEL OPERONU OBEJMUJE TRZY ELEMENTY: GR GENÓW STRUKTURALNYCH (CZYLI KODUJĄCYCH BIAŁKA), MIEJSCE OPERATOROWE, KTÓRE JEST SEKWENCJĄ DNA REGULUJĄCĄ TRANSKRYPCJĘ GENÓW STRUKTURALNYCH, GEN REGULATOROWY , KTÓRY KODUJE BIAŁKO ROZPOZNAJĄCE SEKWENCJĘ OPERATOROWĄ.
16. BUDOWA I FUNKCJE TRNA, HIPOTEZA TOLERANCJI- - NAJMNIEJSZY Z 3 RODZAJÓW, WYSTEP W NIM WEWNĄTRZ CZAST WIAZ WODOROWE TWORZACE PARY ZASAD A-U, C-G.SYNTETYZOWANY WTEDY GDY JEST POTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK A NASTĘPNIE ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE, CHOCIAZ KAZDA SWOISTA CZAST TRNA RÓŻNI SIĘ OD INNYCH SEKWENCJĄ NUKLEOTYDÓW TO JAKO KLASA MAJĄ WIELE WSPÓLNYCH CECH WSZYTSTKIE MAJA STRUKTURE II RZĘDOWA ZBLIŻONA DO LIŚCIA KONICZYNY. WYRÓZNIAMY KILKA RAMION: AKCEPTOROWE, DIHYROURACYLOWE, ANTYKODONOWE, DODATKOWE. TRANSPORUJE RNA ORAZ WIĄŻE AA, ODGRYWA WAŻNĄ ROLĘ W PROCESACH ŻYCIOWYCH KOM, I BIERZE UDZIAŁ W SYNTEZIE BIAŁEK. HIPOTEZA TOLERANCJI: POZORNE ODSTĘPSTWO OD REGUŁY PAROWANIA ZASAD KOMPLEMENTARNYCH. ZASADA NA KOŃCU 5` ANTYKODONU, MOZĘ TWORZYĆ PARY Z KILKOMA RÓŻNYMI ZASADAMI W KODONIE: U-A/G;G-C/U, I-A/C/U; A/UC/G.PODCZAS SYNTEZY BIAŁKA KAŻDY KODON JEST ROZPOZNAWANY PRZEZ 3 ZASADY O NAZWIE ANTYDKODON ZAWARTĄ W CZĄT TRNA. KAŻDA ZASADA KODONU TWORZY PARĘ Z JEJ KOMPLEMENTARNĄ ZASADĄ W ANTYKODONIE. TWORZENIE PARY TRZECIEJ ZASADY JEST MNIEJ RESTRYKCYJNE NIŻ TWORZENIE PAR PRZY DWÓCH PIERWSZYCH.
24. INFORMOSOM- W KOM EUCARIOTA MRNA WYSTĘPUJE W POŁĄCZENIACH Z BIAŁKAMI ZWANYCH INFORMOSOMAMI.CZĄSTECZKI TE (POZARYBOSOMOWE CZĄST RYBONUKLEOPROTEINOWE) WYKRYŁ SPIRIN W CYTOPLAŻMIE KOM EMBRIONALNYCH POŁĄCZENIE MRNA Z BIAŁKAMI PROWADZI DO PRZEDŁUŻENIA TRWAŁOŚCI TYCH CZĄSTECZEK. BIAŁKA WYSTĘPUJĄCE W INFORMOSOMACH CHRONIĄ RNA PRZED DZIAŁANIEM EGZONUKLEAZ W JĄDRZE I PODCZAS TRANSPORTU CZĄST MRNA Z JĄDRA DO CYTOPLAZMY. NIEKTÓRE BIAŁKA INFORMOSOMÓW BIORĄ UDZIAŁ W REGULACJI W TRANSLACJI.
33.TRANSKRYPTON U EUCARIOTA! PORÓWNANIE Z JEDNOSTKĄ INFORMACJI GENETYCZNEJ U MIKROORG!(RYS) TRANSKRYPTON JEST TO MODEL REGULACYJNY. KONTROLA EXPRESJI GENÓW EUCAR NA POZIOMIE: Z] AKTYWNOŚCI TRANSKRYPCYJNEJ ZWIĄZANEJ ZE SPECYFICZNYMI SEKWENCJAMI, PROMOTORAMI WZMACNIAJĄCYMI I WYCINAJĄCYMI. 2] METABOLIZM POWSTAJĄCEGO TRANSKRYPTU NA ETAPIE SKŁADANIA MRNA TRANSPORTU Z JĄDRA KOM DO CYTOPLAZMY I REGULACJI STABILNOŚCI. 3] EFEKTYWNOSCI TRANSLACJI INFORMACJI GENETYCZNEJ. 4] POTRANSLACYJNEJ MODYFIKACJI POWST PRODUKTU BIAŁKOWEGO. STRUKTURA GENU EUCARIOTA KODUJĄCEGO BIAŁKA (KOMPLETNY GEN ZAWIERA): REGION TRANSKRYBOWANY (GENY STRUKTURALNE), DNA ZAMYKAJACE, ELEMENTY DNA REGULUJĄCE TRANSKRYPCJĘ.
9.HORMONY TRZUSTKI! INSULINA- SYNTETYZOWANA W KOM b-TRZUSTKI, DZIAŁA ANTAGONISTYCZNIE DO GLUKAGONU. JEST ZBUDOWANA Z 2 ŁAŃCUCHÓW A I B POŁĄCZONYCH MOSTKAMI SIARCZKOWYMI. TRZECI TZW. ŚRÓDŁAŃCUCHOWY MOSTEK DWUSIARCZOWY ŁĄCZY AMINOKW ŁAŃCUCHA A. ŁAŃCUCH A SKŁADA SIĘ Z 21RESZT AMINOKW, ŁAŃCUCH B SKŁADA SIĘ Z 30RESZT. OBNIŻA POZIOM GLUKOZY POBUDZAJĄC JEJ ROZPAD NA DRODZE GLIKOLIZY. STYMULUJE PROCES BIOSYNTEZY BIAŁKA I SYNTEZĘ TŁUSZCZU W TK. PODSKÓRNEJ. BODŹCEM DO WYDZIELANIA INSULINY JEST PODWYŻSZONY POZIOM GLUKOZY WE KRWI. GLUKAGON- WYTWARZANY PRZEZ KOMÓRKI a-TRZUSTKI W FORMIE NIEAKTYWNEGO PREKURSORA, AKTYWNY JEST NA DRODZE OGRANICZONEJ PROTEOLIZY. ZBUDOWANY JEST Z 29 RESZT. PRZYSPIESZA ROZKŁAD CUKRÓW ZAPASOWYCH I SYNTEZĘ GLUKOZY ZE SKŁADNIKÓW NIE CUKROWYCH. POWODUJE ZMNIEJSZENIE GLIKOGENU W WĄTROBIE, BODŹCEM JEST OBNIŻONY POZIOM GLUKOZY WE KRWI.
14. DNA-KW DEOKSYRYBONUKLEINOWY. DNA CHARAKTERYZUJE SIĘ STRUKTURĄ LINIOWĄ, TZN ZBUDOWANY JEST Z DŁUGICH, POWIĄZANYCH ZE SOBĄ ŁAŃCUCHÓW POILINUKLEINOWYCH. POJEDYNCZY ŁAŃCUCH SKŁADA SIĘ Z UŁÓŻONYCH NA PRZEMIAN CZĄST DEOKSYRYBOZY I FOSFORANU,A ZASADY POZOSTAJA NA ZEWN ŁAŃCUCHA, W CZAST DNA WYSTĘPUJĄ TYLKO 4 RÓŻNE DEOKSYRYBONUKLEOTYDY(DAMP, DGMP, DCMP, DTMP ), KTÓRE SĄ POŁĄCZONE WIĄZ 3`-5`FOSFODIESRTOWYMI. ENZYMY SYNTETYZUJĄCE DNA MAGA DZIAŁAĆ TYLKO W KIERUNKU 5`-3`, CO POWODUJE KOMPLIKACJE PODCZAS REPLIKACJI DWUNICIOWEJ CZAST DNA. WYSTĘPUJĄ W NIM 4 ZASADY: A; G;(PURYNY);C. D(PIRYMIDYNY) CUKIER DEOKSYRYBOZA I RESZTA KWASU FOSFOROWEGO. W POŁĄCZENIU ZASADA+CUKIER+ FOSFORAN [POŁĄCZONE W KOWALENCYJNYMI]=NUKLEOTYD WYRÓŻNIAMY 3 TYPY DNA: 1]B-DNA: PRAWOSKRĘTNE, 10PAR ZASAD NA SKRĘCIE, SZEROKI I GŁĘBOKI ROWEK I WĄSKI I PŁYTKI. 2]A-DNA: PRAWOSKRĘTNA 11 PAR ZASAD NA SKRĘCIE, ROWEK WĄSKI GŁĘBOKI I ROWEK SZEROKI PŁYTKI. 3]Z-DNA: LEWOSKRĘTNA NIĆ 12 PAR ZASAD NA SKRĘCIE PŁASKI, WĄSKI I GŁĘBOKI ROWEK.
36.OPERON TRYPTOFANOWY- ZAWIERA 5 GENÓW STRUKTURY KODUJĄCYCH ENZYMY BIORĄCE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE TRYPTOFANU ORAZ PROMOTOR TRP I SEKWENCJE OPRATORA. OPERATOR TEN TRANSKRYBOWANY JEST TYLKO WTEDY GDY POZIOM TRYPTOFANU JEST W KOM NISKI.
REPRESJA! KIEDY W KOM BRAKUJE TRYPTOFANU SYNTETYZOWANY JEST REPRESOR TRP. DIMER REPREORA TRP JEST NIEAKTYWNY, NIE MOŻE ON SIĘ ZWIĄZAĆ Z SEKWENCJĄ OPERATORA TRP I DLATEGO OPERON TRP ULEGA TRANSKRYPCJI. PROWADZI TO WYTWARZANIA ENZYMÓW POTRZEBNYCH KOM DO SYNTEZY TRYPTOFANU. PRZY WYSOKIM POZIOMIE TRYPTOFANU W KOM JEGO SYNTEZA NIE JEST POTRZEBNA. TRYPTOFAN DZIAŁA WTEDY JAKO KOSUPRESOR TZN PRZYŁĄCZA SIE DO REPRESORA AKTYWUJE GO CZYLI UMOŻLIWIA REPRESOROWI ZWIĄZANIE Z OPERATOREM TRP I ZABLOKOWANIE TRANSKRYPCJI OPERONU TRP.
ATENUACJA! EX PRESJA OPERONU TRP JEST KONTROLOWANA PRZEZ ATENUACJĘ. SEKWENCJA LIDEROWA POLICISTRONOWEGO MRNA, ZLOKALIZOWANA PRZED SEKWENCJĄ KODUJĄCA GE TRPE, KODUJE INFORMACJE O SYNTEZIE 14-AMINOKW PEPTYDU LIDEROWEGO, KTÓRY ZAWIERA 2RESZTY TRYPTOFANOWE. LITEROWA SEKWENCJA RNA MOŻE PRZYJMOWAĆ KILKA RÓŻNYCH STRUKTUR IIRZED TYPU SPINKA. JEDNA Z NICH MOŻE DZIAŁAĆ JAKO TERMINATOR TRANSKRYPCJI INNA NATOMIAST PRZEDWCZESNEJ TERMINACJI. RYBOSOMY WIĄŻĄ SIĘ Z POLICISTRONOWYM MRNA TRP JESZCZE W CZASIE JEGO SYNTEZY TUŻ ZA POLIMERAZĄ RNA I ROZPOCZYNAJĄ TRANSLACJĘ SEKWENCJI LIDEROWEJ. W OBECNOŚCI TRYPTOFANU TRANSLACJA PRZEBIEGA BEZ ZAKŁÓCEŃ. WŁAŚCIWA POZYCJA RYBOSOMU UNIEMOŻLIWIA TWORZENIE CHARAKTERYSTYCZNEJ STRUKTURY ZABEZPIECZAJĄCEJ PRZED TERMIANCJA TRANSKRYPCJI, UMOŻLIWIA NATOMIAST PRZYJĘCIE STRUKTURY ROZPOZNAWANEJ JAKO SYGNAŁ TERMINACJI TRANSKRYPCJI, STRUKTURA TA HAMUJE DALSZĄ TRANSKRYPCJĘ OPERONU TRP. JEŻELI STĘZNIE TRP JEST MAŁE, RYBOSOMY W CZASIE TRANSLACJI ZATRZYMUJĄ SIĘ USIŁUJĄ CODCZYTAĆ 2 KODONYTRYPTOFANOWE W SEKWENCJI LIDEROWEJ. POZWALA TO NA PRZYJĘCIE PRZEZ SEKWENCJE LIDEROWĄ SPECYFICZNEJ STRUKTURY TYPU SPINKA O CHARAKTERZE ANTYTERMIANTORA. W TAKI PRZYPADKU TRANSKRYPCJA OPERONU TRP BĘDZIE KONTYNUOWANA.
ATENUACJA VERSUS REPRESJA! EX PRESJA TRP JEST REGULOWANA ZARÓWNO PRZEZ REPRESJE I ATENUACJĘ. INNE OPERONY SZLAKÓW BIOSYNTEZY AMINOKW MOGĄ RÓWNIEŻ PODLEGAĆ REGULACJI PRZEZ REPRESJĘ I ATENUACJE.
43. DEGRADACJA PURYN I PIRYMIDYN! PODOBNIE JAK W PRZYPADKU PURYN, KATABOLIZM WOLNYCH ZASAD PIRYMIDYN ROZPOCZYNA SIĘ OD DEAMINACJI. CYTOZYNA PO DEAMINACJI PRZEKSZTAŁCA SIĘ W URACYL KTÓRY ULEGA ODWODORNIENIU (POWSTAJE DIHYDROURACYL) NASTĘPNIE PO ROZSZCZEPIENIU PIERŚCIENIA- DEKARBOKSYLACJI I DEAMINACJI. KOŃCOWYM PRODUKTEM PRZEMIANY POŚREDNIEJ CYTOZYNY I URACYLU JEST b-ALANINA. METYLOCYTOZYNA, PRZEZ TYMINĘ I DIHYDROTYMINĘ, PO ROZERWANIU PIERŚCIENIA, DEAMINACJI, DEKARBOXYLACJI I PO DALSZYCH PRZEKSZTAŁCENIACH, WŁĄCZA SIĘ OSTATECZNIE W CYKL KW TRIKARBOKSYLOWYCH KREBSA JAKO KW BURSZTYNOWY. SPOŚRÓD ZW PURYNOWYCH ADENINA PO DEAMINACJI PRZEKSZTAŁCA SIĘ W HIPOKSANTYNĘ, A PO UTL- W KSANTYNĘ, GUANINA PRZEKSZTAŁCA SIĘ BEZPOŚREDM=NIO W KSANTYNĘ, A TA W KW MOCZOWY. UTLENIANIE ZARÓWNO HIPOKSANTYNY, JAK I KSANTYNY DO KW MOCZOWEGO ZACHODZI POD WPŁYWEM OKSYDAZY KSANTYLOWEJ. KW MOCZOWY JEST U CZŁ KOŃCOWYM PRODUKTEM NATOMIAST U POZOSTAŁYCH SSAKÓW POD WPŁYWEM OKSYDAZY MOCZANOWEJ ÓW KW PRZEKSZTAŁCA SIĘ W ALANTOINĘ. U NIŻSZYCH KRĘGOWCÓW PRZEMIANA ZW PURYNOWYCH PRZEBIEGA DALEJ.NP. U PŁAZÓW I RYB PRZY UDZIALE SLANTOINAZY POWSTAJE KW ALANTOINOWY) 7.OLIGOPEPTYDY O FUNKCJI HORMONÓW! WŚRÓD BIOL WAŻNYCH WYŻSZYCH OLIGOPEPTYDÓW ROZRÓŻNIAMY HORMONY TKANKOWE: ANGIOTENSYN (OKTAPEPTYD, POWODUJE PODWYŻSZENIE CIŚ KRWI, DZIAŁA MIĘSNIE GŁADKIE MACICY, W MNIEJSZYM STOPNIU NA MIĘSNIE JELIT) I BRADYKININĘ (NANOPEPTYD, DZIAŁA ODWROTNIE DO ANGIOTENSYNY- POWODUJE SPADEK CIŚ KRWI)) ORAZ WYTWARZANE W PODWZGÓRZU OKSYTOCYNA- POWODUJE SKURCZ MIĘSNI GŁADKICH I SKURCZ WŁÓKIEN MIĘŚNIOWYCH PĘCHERZYKÓW MLEKOWYCH.[ CYS-TYR-ILE-GLN-ASN-CYS-PRO-LEU-GLY NH2] WAZOPRESYNA- PODWYŻSZA CIŚ KRWI, HAMUJE WYDZIELANIE MOCZU, POBUDZA MIĘSNIE JELITA CIENKIEGO. WAZOTOCYNA- HYBRYD OKSYTOCYNY I WAZOPRESYNY. WYKAZUJE WŁAŚCIWOŚCI OBU TYCH HORMONÓW.
18.BIAŁKA UCZESTNICZĄCE W REPLIKACJI! LIGAZA- ŁĄCZY FRAG NICI OPÓŹNIONEJ. GYRAZA- KATALIZUJE PRZEMIANĘ LUŹNEJ KOLISTEJ CZĄST DNA W STRUKTURĘ WYŻSZEGO RZĘDU, CZYLI SUPERROZWINIĘTY DNA, ENERIA DO PROCESU Z HYDROLIZY ATP. HELIKAZA- ROZWIJA DWUNICIOWY DNA ABY MOGŁY POWSTAĆ WIDEŁKI REPLIKACYJNE. DBP- STABILIZUJE ROZKRĘCONE ŁAŃCUCHY NUKLEOTYDOWE. TELAMERAZA- KATALIZUJE WYDŁUŻENIE 3` KOŃCÓWKI NICI DNA NA WŁASNĄ MATRYCĘ. PRYMAZA- SYNTETYZUJE KRÓTKI ODC. RNA KTÓRY SŁUŻY JAKO STARTER. TOPIZOMERAZA- USUWA NAPIĘCIA ZWIĄZNE ZE SKRĘCENIEM NICI DNA.
34 REGULACJA AKTYWNOŚCI GENÓW U BAKTERII! EXPRESJA GENÓW MOŻE ODBYWAĆ SIĘ NA ETAPIE TRANSLACJI I TRANSKRYPCJI. U PROCARIOTA DUŻE ZNACZENIE ODGRYWA REGULACJA TRANSKRYPCJI CO WIĄŻE SIĘ Z KRÓTKOTRWAŁOŚCIĄ MRNA. MODEL OPERONU- MODEL REGULACJI GENÓW. SYSTEM REGULACJI GENÓW ZWIĄZANYCH Z WYKORZYSTANIEM LAKTOZY JAKO ŹRÓDŁA WĘGLA [GENY (STRUKTURY) KODUJĄCE ENZYM JEDNEGO SZLAKU S.A. ZGRUPOWANE RAZEM.] OPRON LAKTOZOWY: SKŁ SIĘ Z 3 GENÓW STRUKTURY KODUJĄCYCH ODPOWIEDNIO b-GALAKTOZYDAZĘ I PERMEAZE LAKTOZY I TRANSACETYLAZĘ DO KTÓREGO PRZYLEGA REGULOR BAKTERYJNY. REGION REGULACYJNY TWORZĄ 2ODC PROMOTOR KTÓRY JEST MIEJSCEM PRZYŁACZNIA POLIMERAZY RNA ORAZ OPERATOR DO KTÓREGO PRZYŁĄCZA SIĘ BIAŁKO REGULACYJNE W TYM WYPADKU REPRESOR- PRODUKT GENU REGULATOROWEGO.
8.HORMONY POLIPEPTYDOWE! DO WAŻNIEJSZYCH POLIPETYDÓW ZALICZAMY HORMONY MELANOTROPOWE CZĘŚCI POŚREDNIEJ PRZYSADKI GRUCZOŁOWEJ- ZŁ Z 18 RESZT AA. ACTH [ADRENOKORTKOTROPOWY]-SKŁ SIĘ Z 39 AMINOKW. JEST ODPORNY NA DZIAŁANIE WYŻSZEJ TEMP. POBUDZA SYNTEZĘ I WYDZIELANIE HORMONÓW STERYDOWYCH. POBUDZA SYNTEZĘ MĘSKICH HORMONÓW PŁCIOWYCH. PRZYSPIESZA ROZPAD TŁUSZCZY I CUKRÓW ZAPASOWYCH. STYMULUJE BIOSYNTEZĘ BIAŁKA PODNOSZĄC POZIOM GLUKOZY. MSH [MELANOTROPOWY]- POBUDZA MELANOCYTY, WYSTĘPUJE W 3 FORMACH:a;b;¡. DZIAŁA NA KOM PIGMENTOWE, KTÓRE ROZPRZESTRZENIAJĄ SIĘ POWODUJĄC PIGMENTACJĘ SKÓRY. a–MSH WPŁYWA POBUDZAJĄCO NA OŚRODKOWY UKL NERWOWY, WZROST NAPIĘCIA MIĘŚNI, PRZYSPIESZENIE AKCJI SERCA.
5. METABOLIZM GLICYNY! POWST Z SERYNY POPRZEZ ODCZEPIENIE KOŃCOWEJ GR CH2OH SERYNY I PRZYCZEPIENIE JEJ NA N10 ANIONU KW TETRAHYDROFOLIOWEGO. SZLAK KATABOLIZMU GLICYNY OBEJMUJE PRZEKSZTAŁCENIE TEGO AA W CO2; NH4; CH2; H4., FOLIAN KATALIZOWANY PRZEZ KOMPLEX SYNTEZY GLICYNOWEJ. W TK NIŻEJ ZORGANIZOWANYCH KRĘGOWCÓW STWIERDZONO METYLOWE POCHODNE GLICYNY. PODCZAS ROZKŁADU CIAŁ BIAŁKOWYCH STWIERDZONO RÓWNIEŻ OBECNOŚĆ MONO METYLO AMINY, DIMETYLOAMINY. POWSTAJĘ PRZEZ DEKARBOXYLACJĘ GLICYNY I METYLOGLICYNY. ŁATWO REAGUJĄ ZE ZW AROMATYCZNYMI. Z KW ŻÓŁCIOWYM TWORZY KW GLIKOCHOLOWE, BIERZE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE PIERŚCIENIA HEMOWEGO, GLUTATIONU, PIERŚCIENIA PURYNOWEGO I NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH.
6 AKTYWNA METIONINA I JEJ FUNKCJE! AA EGZOGENNY Z KTÓREGO POWST INNE AA SIARKOWE, JEST ZW METYLUJĄCYM W PROCESACH TRANSMETYLACJI I AMINOKWASEM INICJUJĄCYM BIOSYNTEZĘ ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO. METIONINA JEST NIEZBĘDNA W PROCESIE DOJRZEWANIA KW RYBONUKLEINOWYCH. PODCZAS TRANSMETYLACJI METIONINA WYSTĘPUJE W FORMIE UAKTYWNIONEJ JAKO S-ADENOZYLOMETIONINA PO REAKCJI Z ATP W OBECNOŚCI JONÓW MG. S- ADENOZYLOMAT JEST DAWCĄ GR METYLOWEJ W REAKCJACH W KTÓRYCH POWST: KREATYNA, CHOLINA ADRENALINA, METYLOHISTYDYNA. AKTYWNA FORMA METIONINY UCZESTNICZY TAKŻE W PROCESIE METYLACJI GR AMINOWEJ AMINOKW W TEN SPOSÓB POWSTAJĄ ICH METYLOWE POCHODNE A OSTATECZNIE BETAINY.
S-ADENOZYLOHOMOCYSTEINA POWSTAŁA W WYNIKU DEMETYLACJI AKTYWNEJ MET, MOŻE REAGOWAĆ Z SERYNĄ, TWORZĄC NOWE TIOAMINOKW- HOMOSERYNĘ I CYSTEINE, METABOLITEM POŚREDNIM JEST CYSTOTIAMINA.
W WYNIKU TYCH REAKCJI Z SERYNY W ORG POWST CYSTEINA. HOMOSERYNA POD WPŁYWEM Ã-LIAZY PRZEKSZTAŁCA SIĘ W 2-OKSOMAŚLAN KTÓRY W WYNIKU OKSYDACYJNEJ DEKARBOKSYLACJI TWORZY PROPIONYLO-COA. S- ADENOZYLOMETIONINA ULĘGAJĄC DEKARBOXYLACJI STAJE SIĘ DAWCĄ RESZTY ANIMOPROPYLOWEJ W SYNTEZIE SPERMINY I SPERMIDYNY, PRZECHODZĄC W S-METYLOADENOZYNĘ.
10.HORMONY TARCZYCY! KALCYTONINA- REGULUJE POZIOM WAPNIA WE KRWI, SPRZYJA ODKŁADANIU SIĘ GO W KOŚĆIACH POLIPEPTYD O 32 RESZTACH AA, MA WŁASCIWOŚCI ANTAGONISTYCZNE W STOSUNKU DO PARATHORMONU ORAZ ZMNIEJSZA STĘŻENIE WAPNIA I FOSFORANÓW WE KRWI PARATHORMON- POLIPEPTYD ZŁOŻÓNY Z 84 RESZT. REGULUJE ZAWARTOŚĆ Ca I P W TK KOSTNEJ I W SUROWICY KRWI. USUNIĘCIE PRZYTARCZYC POWODUJE TĘŻYCZKĘ, MALEJE WÓCZAS STĘŻRNIE GLUKOZY I JONÓW WAPNIA WE KRWI A WZRASTA ILOŚĆ FOSFORU NIEORG. ZAPOBIEGA ON WYSTĄPIENIU HIPOKALCEMII W RAZIE NIEDOBORU JONÓW WAPNIA W POKARMIE KOSZTEM UWOLNIE NIA CA...
gandziaa92