Aminy białkowe Podział 1. Obojętne, 2. Obojętne zawierające inne grupy funkcyjne 3. Kwasowe zawierające dodatkową grupę karboksylową 4. Zasadowe posiadające drugą grupę aminową. Kondensacja aminokwasów- Aminokwasy  wykazują zdolność łączejnia się między sobą z wydzieleniem cząsteczki wody. Produkt powstający w reakcji łączenia  się dwóch  aminokwasów nosi nazwę dipeptydu. Trzech- tripeptydu itp. Taki rodzaj reakcji nazywamy polikondensacją. Peptydy mogą ulegać hydrolizie jest to reakcja odwrotna do reakcji kondensacji. Wykonując reakcje hydrolizy i analizując skład otrzymanej mieszanimy można ustalić z jakich aminokwasów składa się dany peptyd. Podział peptydów: 1.digopeptyd zawierają od 2do10 reszt aminokwasowych  2.polipeptyd powyżej 10-100 reszt aminokwasowych 3. Białka powyżej 100 reszt aminokwasowych. Struktury białek- struktura I- rzędowa określa sekwencję aminokwasu wchodzących w skład łańcucha peptydowego (kolejność ułożenia kolejnych aminokwasów) uwarunkowanego genetycznie. Struktura II – rzędowa przedstawia układ przestrzenny wynikający z obecności wiązań wodorowych . wiązanie wodorowe powstaje między biletami a wodorem grupy NH dwóch różnych wiązań peptydowych. Struktura III-rzędowa charakteryzuje pofałdowanie łańcuchów peptydowych w przestrzeni. Rolę w tworzeniu tej struktury odgrywają wiązanie disiarczkowe S-S tworzące się między dwiema resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuchy. Struktura IV-rzędowa opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek. Są to struktury bardzo złożone. Dotychczas udało się ustalić pełną konformację białek. Właściwości fizyczne białek. Występują w postaci roztwotrów koloidialnych, są na ogół rozpuszczalne w wodzie, niektóre rozpuszczają się w rozcieńczalnikach roztworach kwasów i zasad inne w rozpuszczalnikach organicznych. Koagulacja i denaturacja- Koagulacja (wysolenie) zachodzi pod wpływem soli metali lekkich, polega na ścinaniu białka (wytrącenie białka z roztworu pod wpływem wody) Denaturacja zachodzi pod wpływem zasad soli metali ciężkich, kwasów, temperatury, alkoholi, aldehydy. Ścinają białka nieodwracalnie. W jego skutek zostaje umieszczona struktura białka. Wykrywanie białek Reakcja ksantoproteinowa do białka kwasu azotowego (V) i białko przyjmuje pomarańczowe zabarwienie. Biunetowa; roztwór białka+ Cu(OH)2 àroztwór o zabarwieniu fioletowym powstaje tzw. biunest .

Chiralność  chodzi tu o szeroko rozumiany problem par przedmiotów które określamy umownie jako lewe i prawe. O przedmiocie który nie jest identyczne ze swoim odbiciem lustrzanym mówimy że jest chiralny. Fakt nieidentyczność przedmiotu lustrzanego odbicia nosi nazwę chiralność czynnikiem decydującym czy dany przedmiot jest chiralny są jego elemety symetrii: płaszczyzna, środek i oś symetrii. Obiekt jest chirany wówczas gdy nie ma płaszczyzny ani środka symetrii, może mieć oś symetrii. W chemii obowiązuje ogólna zasada która głosi ze przedmioty chiralne można odróżnić od siebie wyłącznie za pomocą czynika chiralnego. Występowanie cząsteczek związków chemicznych w dwóch nieidentycznych odmianach będących swoimi odbiciami lustrzanymi nosi nazwę izomerii optycznej. Związki chemiczne których cząsteczki są chiralnne występują w dwóch odmianach zwanych enancjomerami lub izomerami optycznymi różniących się konfiguracją cząsteczek.         Izomeria optyczna. Przypadki izomerii przestrzennej występują w związkach optycznie czynnych o takiej samej budowie cząsteczki lecz różnych konfiguracjach różnie skręcających płaszczyznę polaryzacji światła. Przyczyną izomerii optycznej jest asymetria cząsteczki jako całość, najczęściej obecność w cząsteczce jednego lub więcej atomów węgla asymetrycznych tzn. połączonych z czterema różnymi podstawnikami. Takie atomy węgla oznacza się niekiedy we wzorach gwiazdka. Wobec kierunkowość wiązań tworzonych przez atom węgla możliwe są różne konfiguracje. Aminokwasy są to pochodne węglowodorów które w swoich cząsteczkach zawierają dwa rodzaje grup funkcyjnych: grupy karboksylowe (COOH) i aminowe (NH2). Glicyna jest to bezbarwna krystaliczna substancja posiadająca słodki smak, dobrze roz w wodzie, posiada odczyn obojętny. Właściwości chemiczne reaguje z kwasami wykazując właściwości zasadowe, a także reaguje z zasadami wykazując właściwości kwasowe. Aminowe pochodne nawet niższych kwasów organicznych są krystalicznymi substancjami stałymi o dość wysokich temperaturach topnienia co zbliża je właściwościami do soli. Przyczynę obojętnego charakteru wodnych roztworów aminokwasów tkwi w tworzeniu tzw. jonu obojniaczego niekiedy zwanego też solą wewnętrzną. W wodnym roztworze glicyny ustala się stan równowagi w którym występują trzy formy jonowe. Przy niskich wartościach pH roztworu czyli w środowisku kwaśnym równowaga przesuwa się w lewo w kierunku tworzenia się jonów dodatnich przy wysokich wartościach pH roztworu czyli środowisku silnie zasadowym w prawo w kierunku jonów ujemnych. Zdolność wzajemnego łączenia się cząsteczek za pomocą grup funkcyjnych zróżnicowanych pod względem charakteru chemicznego. W ten sposób drogą kondensacji cząsteczek aminokwasów tworzą się tzw. peptydy zawierające charakterystyczne wiązanie peptydoweco-nh. Kondensacja bardzo dużej liczby cząsteczek aminokwasów prowadzi do wytworzenia związków wielocząsteczkowych zwanych polipeptydami. Polipeptydami o bardzo dużej masie cząsteczkowej od 10.000 do 45.000.000 u nazywane są białkami. Bierze udział w tworzeniu kreatyny i kwasu moczowego